Что такое наружная мембрана: Что такое наружная мембрана. Какие функции выполняет наружная клеточная мембрана? Строение наружной клеточной мембраны

Мембрана наружная — это… Что такое Мембрана наружная?

Мембрана наружная

Мембрана наружная

внешний слой клеточной стенки (см.) грам- бактерий. Основой М. н. являются липополисахаридный и липопротеидный слои, формирующие матрицу, в которой заключены специфические (матричные) белки. Молекулы 2 матричных белков (поринов) в соединении с липопротеином проникают через оба слоя, соединяются нековалентно с пептидогликаном и образуют канальцы с проходящими по ним в цитоплазму небольшими гидрофильными молекулами. Наружная поверхность М. н мозаична: в поля липопротеида вкраплены молекулы белков и липополисахарида. М. н. выполняет функции каркаса, барьера, специфического транспорта и простой диффузии веществ; протеины служат рецепторами для фагов, участвуют в конъюгации и контролируют деление клетки

(Источник: «Словарь терминов микробиологии»)

.

• Мелиоидоз
• Мембрана ундулирующая

Смотреть что такое «Мембрана наружная» в других словарях:

• Наружная запирательная мышца — Наружная запирательная мышца …   Википедия

• Мембрана клеточная — (лат. мембрана кожица) биологическая «кожица», окружающая протоплазму живой клетки (см. Клетка). Участвует в регуляции обмена веществ между клеткой и окружающей её средой. У некоторых клеток клеточная мембрана единственная структура, служащая… …   Концепции современного естествознания. Словарь основных терминов

• Ядерная оболочка я мембрана

  — Ядерная оболочка, я. мембрана * ядзерная абалонка, я. мембрана * nuclear envelope or n. membrane or karyotheca or karyolemma двойная липопротеидная мембрана, которая окружает ядра эукариотических клеток, отделяя их от цитоплазмы. Внешняя… …   Генетика. Энциклопедический словарь

• пограничная мембрана глиальная наружная — (m. l. glialis externa, LNH) П. м., образованная нейроглией, отделяющая слой палочек и колбочек сетчатки от наружного зернистого слоя …   Большой медицинский словарь

• Митохондрия — Электронномикроскопическая фотография, показывающая митохондрии млекопитающего в поперечном сечении Митохондрия (от …   Википедия

• Клеточная стенка (оболочка) бактерий — структура бактерий и грибов, располагающаяся между цитоплазматической мембраной и капсулой (если таковая имеется) или ионизированным слоем внешней среды. Защищает бактерии от осмотического шока (10 25 атм и более) и др. факторов, определяет форму …   Словарь микробиологии

• плазмалемма — наружная цитоплазматическая мембрана, отделяющая цитоплазму от клеточной стенки. Участвует в обмене веществ между цитоплазмой и внешней средой и в построении клеточной стенки …   Анатомия и морфология растений

• Куртка штормовая — (штормовка) верхний слой одежды туристов и альпинистов. Она призвана защищать от ветра и влаги. При этом желательно чтобы испарения от тела человека выводились наружу. Штормовка должна быть максимально лёгкой и компактной. Содержание 1… …   Энциклопедия туриста

• Кровено́сные сосу́ды — (vasa sanguifera, vaea sanguinea) образуют замкнутую систему, по которой осуществляется транспорт крови от сердца на периферию ко всем органам и тканям и обратно к сердцу. Артерии несут кровь от сердца, а по венам кровь возвращается к сердцу.… …   Медицинская энциклопедия

• Поверхностный слой — Длинный лучевой разгибатель запястья (m. extensor carpi radialis longus) (рис. 90, 113, 114, 116, 118, 122, 123, 125) сгибает пред плечье в локтевом суставе, разгибает кисть и принимает участие в ее отведении. Мышца имеет веретенообразную форму и …   Атлас анатомии человека

Наружная клеточная мембрана — Биология

Мембраны биологические.   Термин «мембрана»(лат. membrana — кожица, пленка) начали использовать более 100 лет назад для обозначения  клеточной границы, служащей, с одной стороны, барьером между содержимым клетки и внешней средой, а с другой — полупроницаемой перегородкой, через которую могут  проходить вода и некоторые вещества. Однако этим функции мембраны не исчерпываются, поскольку биологические мембраны составляют основу структурной  организации клетки . Строение мембраны. Со гласно этой модели  основной мембраны является липидный бислой , в котором гидрофобные хвосты  молекул обращены  внутрь, а гидрофильные головки-наружу. Липиды представлены фосфолипидпми — производными глицерина или сфингозина. С липидным слоем связаны белки. Интегральные(транмембраные) белки пронизывают мембрану насквозь и прочно с ней связаны;  переферические не  пронизывают и связаны с мембраной менее прочно. Функции мембраных белков: поддержание структуры мембран, получение и преобразование сигналов из окр. среды, транспорт некоторых веществ, катализ реакций, происходящих на мембранах. толщина мембраны составляет от 6 до 10 нм. Свойства мембраны: 1. Текучесть. Мембрана не представляет собой жесткую структуру- большая  часть входящих в ее состав белков и липидов может перемещаться  в плоскости мембран. 2. Асимметрия. Состав наружного и  внутреннего слоев как белков, так и липидов различен. Кроме того, плазматические мембраны животных клеток снаружи имеют слой гликопротеинов (гликокаликс, выполняющий  сигнальную и рецепторные функции,  а также имеющий  значение для объединения клеток в ткани) 3. Полярность . Внешняя сторона мембраны несет положительный заряд, а внутренняя-отрицательный. 4. Избирательная проницаемость. Мембраны живых клеток пропускают, помимо воды, лишь определенные молекулы и ионы растворенных веществ.(Использование по отношению к мембранам клеток термина «полупроницаемость» не совсем корректно, тк это понятие подразумевает то, что мембрана пропускает только молекулы растворителя, задерживая при этом все молекулы и ионы растворенных веществ. ) Наружная клеточная мембрана (плазмалемма) —  ультрамикроскопическая  пленка толщиной  7.5нм , состоящая из белков, фосфолипидов и воды. Эластичная пленка, хорошо смачвающася водой и быстро восстанавливающийся целостность после повреждения. Имеет универсальное строение, те типичное для всех биологических мембран. Пограничное положение этой мембраны, ее участие в процессах избирательной проницаемости, пиноцитозе, фагоцитозе, выведение продуктов выделения и синтез, во взаимосвязи  с соседними клетками и защите клетки от повреждений делает ее роль исключительно важной. Животные клетки снаружи  от мембраны  иногда бывают покрыты тонким слоем,состоящим из полисахаридов и белков, — гликокаликсом. У растительных клеток  снаружи от клеточной мембраны находится прочная, создающая внешнюю опору  и поддерживающая форму клетки клеточная стенка. Она состоит из клетчатки (целлюлозы)-нерастворимого в воде полисахарида.

1_1 Строение клеточной мембраны | Кинезиолог

Клеточная мембрана (плазм

алемма или плазмолемма)

Определение понятия

Клеточная мембрана (синонимы: плазмалемма, плазмолемма, цитоплазматическая мембрана, биомембрана) — это тройная липопротеиновая (т. е. «жиро-белковая») оболочка, отделяющая клетку от окружающей среды и осуществлящая управляемый обмен и связь между клеткой и окружающей её средой.

Главное в этом определении — не то, что мембрана отделяет клетку от среды, а как раз то, что она соединяет клетку с окружающей средой. Мембрана — это активная структура клетки, она постоянно работает.

Биологическая мембрана — это ультратонкая бимолекулярная пленка фосфолипидов, инкрустированная белками и полисахаридами. Эта клеточная структура лежит в основе барьерных, механических и матричных свойств живого организма (Антонов В.Ф., 1996).

Образное представление о мембране

Мне клеточная мембрана представляетсся в виде решетчатого забора с множеством дверей в нём, который окружает некую территорию. Всякая мелкая живность может через этот забор свободно перемещаться туда и обратно. Но более крупные посетители могут входить только через двери, да и то не всякие. У разных посетителей ключи только от своих дверей, и через чужие двери они проходить не могут. Так вот через этот забор постоянно идут потоки посетителей туда и обратно, потому что главная функция мембраны-забора двойная: отделять территорию от окружающего пространства и в то же время соединять её с окружающим пространством. Для этого и существует в заборе множество отверстий и дверей — транспортных механизмов мембраны!

Свойства мембраны

1. Проницаемость.

2. Полупроницаемость (частичная проницаемость).

3. Избирательная (синоним: селективная) проницаемость.

4. Активная проницаемость (синоним: активный транспорт).

5. Управляемая проницаемость.

Как видим, основное свойство мембраны — это её проницаемость по отношению к различным веществам.

6. Фагоцитоц и пиноцитоз.

7. Экзоцитоз.

8. Наличие электрических и химических потенциалов, точнее разности потенциалов между внутренней и наружной сторонами мембраны. Образно можно сказать, что «мембрана превращает клетку в «электрическую батарейку» с помощью управления ионными потоками». Подробности: смотреть тут.

9. Изменения электрического и химического потенциала.

10. Раздражимость. Специальные молекулярные рецепторы, находящиеся на мембране, могут соединяться с сигнальными (управляющими) веществами, вследствие чего может меняться состояние мембраны и всей клетки. Молекулярные рецепторы запускают биохимические реакции в ответ на соединение с ними лигандов (управляющих веществ). Важно отметить, что сигнальное вещество воздействует на рецептор снаружи, а изменения продолжаются внутри клетки. Получается, что мембрана передала информацию из окружающей среды во внутреннюю среду клетки.

11. Каталитическая ферментативная активность. Ферменты могут быть встроены в мембрану или связаны с её поверхностью (как внутри, так и снаружи клетки), и там они осуществляют свою ферментативную деятельность.

12. Изменение формы поверхности и её площади. Это позволяет мембране образовывать выросты наружу или, наоборот, впячивания внутрь клетки.

13. Способность образовывать контакты с другими клеточными мембранами.

14. Адгезия — способность прилипать к твёрдым поверхностям.

 

Краткий список свойств мембраны

• Проницаемость.
• Эндоцитоз, экзоцитоз, трансцитоз.
• Потенциалы.
• Раздражимость.
• Ферментная активность.
• Контакты.
• Адгезия.

 Функции мембраны

1. Неполная изоляция внутреннего содержимого от внешней среды.

2. Главное в работе клеточной мембраны — это обмен различными веществами между клеткой и межклеточной средой. Этому служит такое свойство мембраны как проницаемость. Кроме того, мембрана регулирует этот обмен за счёт того, что регулирует свою проницаемость.

3. Ещё одна важная функция мембраны — создание разности химических и электрических потенциалов между её внутренней и наружной сторонами. За счёт этого внутри клетка имеет отрицательный электрический потенциал — потенциал покоя.

4. Через мембрану осуществляется также информационный обмен между клеткой и окружающей её средой. Специальные молекулярные рецепторы, расположенные на мембране, могут связываться с управляющими веществами (гормонами, медиаторами, модуляторами) и запускать в клетке биохимические реакции, приводящие к различным изменениям в работе клетки или в её структурах.

Видео: Строение мембраны клетки

Видеолекция: Подробно о строении мембраны и транспорте

 Строение мембраны

Клеточная мембрана имеет универсальное трёхслойное строение. Её срединный жировой слой является сплошным, а верхний и нижний белковые слои покрывают его в виде мозаики из отдельных белковых участков. Жировой слой является основой, обеспечивающей обособление клетки от окружающей среды, изолирующей её от окружающей среды. Сам по себе он очень плохо пропускает водорастворимые вещества, но легко пропускает жирорастворимые. Поэтому проницаемость мембраны для водорастворимых веществ (например, ионов), приходится обеспечивать специальными белковыми структурами — транспортёрами и ионными каналами. Зато важнейшие для всего живого газы — кислород и углекислый газ — легко перемещаются через мембрану как внутрь клетки, так и наружу.

Ниже представлены микрофотографии реальных клеточных мембран контактирующих клеток, полученные с помощью электронного микроскопа, а также схематический рисунок, показывающий трёхслойность мембраны и мозаичность её белковых слоёв. Для увеличения изображения кликните на него.

 

 

 

 

 

 

 

 

 Отдельное изображение внутреннего липидного (жирового) слоя клеточной мембраны, пронизанного интегральными встроенными белками. Верхний и нижний белковые слои удалены, чтобы не мешать рассмотрению липидного двойного слоя

Рисунок выше: Неполное схематичное изображение клеточной мембраны (клеточной оболочки), приведённое в Википедии.

Учтите, что наружный и внутренний слои поверхностных белков здесь с мембраны сняты, чтобы нам лучше был виден центральный жировой двойной липидный слой. В реальной клеточной мембране сверху и снизу по жировой плёночке (мелкие шарики на рисунке) плавают большие белковые «острова», и мембрана получается более толстой, трёхслойной: белок-жир-белок. Так что она на самом деле похожа на сэндвич из двух белковых «кусков хлеба» с жирным слоем «масла» посередине, т.е. имеет трёхслойное строение, а не двухслойное.

На этом рисунке маленькие голубые и белые шарики соответствуют гидрофильным (смачиваемым) «головкам» липидов, а присоединённые к ним «ниточки» — гидрофобным (несмачиваемым) «хвостам». Из белков показаны только интегральные сквозные мембранные белки (красные глобулы и желтые спирали). Желтые овальные точки внутри мембраны — это молекулы холестерола Желто-зеленые цепочки бусинок на наружной стороне мембраны — цепочки олигосахаридов, формирующие гликокаликс. Гликокаликс — это как бы углеводный («сахарный») «пушок» на мембране, образованный торчащими из неё длинными белково-углеводными молекулами.

Модель цитоплазматической мембраны: Перейти для просмотра

Живая клетка — это маленький «белково-жировой мешочек», заполненный полужидким желеобразным содержимым, которое пронизано плёнками и трубочками.

Стенки этого мешочка образованы двойной жировой (липидной) плёночкой, облепленной изнутри и снаружи белками — клеточной мембраной. Поэтому говорят, что мембрана имеет трёхслойное строение: белки-жиры-белки. Внутри клетки также есть множество подобных жировых мембран, которые делят её внутреннее пространство на отсеки (=компартменты). Такими же мембранами окружены клеточные органеллы: ядро, митохондрии, хлоропласты. Так что мембрана — это универсальная молекулярная структура, свойственная всем клеткам и всем живым организмам.

Слева — уже не реальная, а искусственная модель кусочка биологической мембраны: это мгновенный снимок жирового фосфолипидного бислоя (т.е. двойного слоя) в процессе его молекулярно-динамического моделирования. Показана расчётная ячейка модели — 96 молекул ФХ (фосфатидилхолина) и 2304 молекулы воды, всего 20544 атомов.

Справа — наглядная модель одиночной молекулы того самого липида, из которых как раз и собирается мембранный липидный бислой. Вверху у него гидрофильная (водолюбивая) головка, а снизу — два гидрофобных (боящихся воды) хвостика. У этого липида есть простое название: 1-стероил-2-докозагексаеноил-Sn-глицеро-3-фосфатидилхолин (18:0/22:6(n-3)cis ФХ), но вам нет нужды его запоминать, если вы только не планируете довести своего преподавателя до обморока глубиной своих познаний.

Можно дать и более точное научное определение клетке:

Клетка – это ограниченная активной мембраной, упорядоченная, структурированная неоднородная система биополимеров, участвующих в единой совокупности обменных, энергетических и информационных процессов, и также осуществляющих поддержание и воспроизведение всей системы в целом.

Внутри клетка также пронизана мембранами, а между мембранами находится не вода, а вязкий гель/золь изменяемой плотности. Поэтому взаимодействующие молекулы в клетке не плавают свободно, как в пробирке с водным раствором, а в основном сидят (иммобилизованы) на полимерных структурах цитоскелета или внутриклеточных мембранах. И химические реакции поэтому проходят внутри клетки почти как в твердом теле, а не в жидкости. Наружная мембрана, окружающая клетку, также облеплена ферментами и молекулярными рецепторами, что делает её очень активной частью клетки.

Клеточная мембрана (плазмалемма, плазмолемма) — это активная оболочка, отделяющая клетку от окружающей среды и связывающая её с окружающей средой. © Сазонов В.Ф., 2016.

Из этого определения мембраны следует, что она не просто ограничивает клетку, а активно работает, связывая её с окружающей её средой.

Мембранные липиды

Жир, из которого состоят мембраны, — особенный, поэтому его молекулы принято называть не просто жиром, а «липидами», «фосфолипидами», «сфинголипидами».

В состав липидов мембран входят в основном фосфолипиды, сфингомиелины и холестерин, а также в меньших количествах гликолипиды.

С химической точки зрения фосфолипид состоит из четырёх частей: глицерина, двух жирных кислот с длинной углеводородной цепью, фосфорной кислоты и особой для каждого фосфолипида группы, которую принято называть характеристической группой. Трёхатомный спирт глицерин связывает через сложно-эфирную связь две жирные кислоты и остаток фосфорной кислоты, к которой присоединена характеристическая группа (например, этаноламин).

Рис. ___. Структурная формула фосфатидилэтаноламина как пример амфифильной (гидрофобной/гидрофильной) молекулы фосфолипида. Кроме этаноламина характеристической группой фосфолипида может быть также холин, инозитол, серин и некоторые другие молекулы.

Рис. ___. Молекулярная структура фосфатидилхолина (=лецитина). Источник изображения: https://pandia.ru/text/80/650/73429-4.php

Мембранная плёночка является двойной, т.  е. она состоит из двух липидных плёночек, слипшихся друг с другом с помощью своих липидных «хвостиков». Поэтому в учебниках пишут, что основа клеточной мембраны состоит из двух липидных слоёв (или из «бислоя«, т.е. двойного слоя). У каждого отдельно взятого липидного слоя одна сторона может смачиваться водой, а другая — не может. Так вот, эти плёночки слипаются друг с другом именно своими несмачивающимися сторонами. Примерно так можно соединить две щётки, направив их щетиной друг к другу и слегка придавив.

Мембранные белки

Белки мембраны включены в липидный двойной слой двумя способами:

1. Гидрофильные радикалы аминокислот поверхностных мембранных белков связаны нековалентными связями с гидрофильной поверхностью липидного бислоя.
2. Интегральные мембранные белки погружены в гидрофобную область бислоя.

Интегральные белки различаются по степени погруженности в гидрофобную часть бислоя. Они могут располагаться по обеим сторонам мембраны и при этом либо частично погружаются в мембрану, либо располагаются трансмембранно. Погруженная часть интегральных белков содержит большое количество аминокислот с гидрофобными радикалами, которые обеспечивают гидрофобное взаимодействие с липидами мембран. Гидрофобные взаимодействия поддерживают определенную ориентацию белков в мембране. Гидрофильная выступающая часть белка не может переместиться в гидрофобный слой. Часть мембранных белков ковалентно связана с моносахаридными остатками или олигосахаридными цепями и представляет собой гликопротеины. В отличие от нерастворимых фибриллярных белков растворимые белки имеют почти сферическую (глобулярную) форму. Глобулярным белкам свойственна высокоупорядоченная пространственная структура (конформация), которая способствует выполнению специфических биологических функций (Албертс и соавт., 1994).

Подвижными в мембране являются не только липиды, но и мембранные белки. Если белки не закреплены в мембране, они «плавают» в липидном бислое как в жидкости. Поэтому говорят, что биомембраны имеют жидкостно-мозаичную структуру. При этом «дрейф» белков в плоскости мембраны происходит достаточно легко, переход их с внешней стороны мембраны на внутреннюю («флип-флоп») невозможен, а переход липидов происходит крайне редко. Для «перескока» липидов необходимы специальные белки транслокаторы. Исключение составляет жир холестерин, который может легко переходить с одной стороны мембраны на другую. Интегральные мембранные белки имеют трансмембранные спирализованные участки (домены), которые однократно или многократно пересекают липидный бислой. Такие белки прочно связаны с липидным окружением. Периферические мембранные белки удерживаются на мембране с помощью липидного «якоря» и связаны с другими компонентами мембраны; например, они часто бывают ассоциированы с интегральными мембранными белками. У интегральных мембранных белков фрагмент пептидной цепи, пересекающий липидный бислой, обычно состоит из 21–25 преимущественно гидрофобных аминокислот, которые образуют правую трансмембранную α-спираль с 6 или 7 витками (Фалер, Шилдс, 2004).

Мембрана бактерий

Оболочка прокариотической клетки грамотрицательных бактерий состоит из нескольких слоёв, показанных на рисунке ниже.
Слои оболочки грамотрицательных бактерий:
1. Внутренняя трёхслойная цитоплазматическая мембрана, которая соприкасается с цитоплазмой.
2. Клеточная стенка, которая состоит из муреина.
3. Наружная трёхслойная цитоплазматическая мембрана, которая имеет такую же систему липидов с белковыми комплексами, как и внутренняя мембрана.
Общение грамотрицательных бактериальных клеток с внешним миром через такую сложную трёхступенчатую структуру не даёт им преимущества в выживании в суровых условиях по сравнению с грамположительным бактериями, имеющими менее мощную оболочку. Они точно так же плохо переносят высокие температуры, повышенную кислотность и перепады давления.

Рис. Сложная тройная клеточная оболочка грамотрицательных бактерий. Источник изображения: https://probakterii. ru/prokaryotes/organelles/membrana-bakterij.html

 

Рис. Сравнение оболочек грамположительных и грамотрицательных бактерий. Источник изображения: https://myslide.ru/presentation/512325_skachat-stroenie-bakterialnoj-kletki

 

Рис . Рафтовые неоднородности в мембране различного масштаба. а — Нанокластеры холестерола, сфингомиелина, гликосфинголипидов и белков плазматической мембраны различаются по составу. Считается, что в эти кластеры входят ГФИ-заякоренные белки, трансмембранные (ТМ) белки, специфичные для рафтов, и цитоплазматические белки, связанные с актиновыми филаментами. «Обычные» ТМ-белки не входят в состав рафтов. б — В ответ на внешние сигналы нанокластеры могут сливаться с образованием рафтовой платформы, важной для ТМ передачи сигналов и мембранного транспорта. в — Рафтовая фаза, видимая в микроскоп (ø ≈1 мкм), наблюдается исключительно в равновесных мембранных системах, таких как гигантские синтетические или мембранные везикулы. В «нативных» мембранах постоянный обмен веществом и энергией «дробит» рафтовую фазу до субдифракционных размеров…. Читайте дальше на Биомолекуле: https://biomolecula.ru/articles/lipidnyi-fundament-zhizni Источник изображения: https://biomolecula.ru/articles/lipidnyi-fundament-zhizni

 

Рис. Domain-length scales and the biomembrane as a protein–lipid composite material. (a) Length scales of domains in biomembranes. Shells, complexes and nanoclusters range from 1–10 nm, whereas nanodomains such as caveolae can be as large as 100 nm. (b) A schematic representation of the biomembrane as a composite of lipids and proteins. Estimates of lateral protein concentration are about 30,000 per μm2 based on rhodopsin in the rod outer segment28,29 and transmembrane proteins in the baby hamster kidney (BHK) cell membrane27. Lipids were assumed to occupy a surface area of ∼0.68 nm2 (diameter ∼0.93 nm) and an α-helix ∼1 nm2 (diameter ∼1.1 nm). A 30 × 30 nm2 section of membrane is depicted with 32 lipids on a side, 35 transmembrane proteins with 15 single-span, 12 tetraspan and eight heptaspan α-helical proteins, having assumed crosssectional areas in the plane of the membrane of 1 nm2, 4. 5 nm2 and 8 nm2, respectively. Taking into account the area excluded by the proteins, the numerical lipid : protein ratio is ∼50. For a single-span helix with a diameter of ∼1.1 nm, there are about seven lipids in the first boundary layer; for a tetraspan protein with a diameter of ∼2.4 nm, there are about 11 lipids in the first boundary layer; for a heptaspan protein (such as rhodopsin) with a diameter of ∼3.2 nm, there would be about 14 lipids in the first boundary layer. Such first-boundary layer lipids are shown in white, whereas the second layer is shown in red. All other lipids are shown in yellow. Lipid-binding proteins and adaptors linking transmembrane proteins to membrane proximate cytoskeletal filaments are also depicted as different coloured structures beneath the plane of the membrane, but ectodomains of the membrane proteins are omitted for clarity. Источник изображения: https://www.nature.com/articles/ncb0107-7

 

Видеолекция: Плазматическая мембрана. Е.В. Шеваль, к.б.н.

 

Видеолекция: Мембрана как клеточная граница. А. Иляскин

 

Важность ионных каналов мембраны

Легко понять, что через мембранную жировую плёнку могут проникать в клетку только жирорастворимые вещества. Это жиры, спирты, газы. Например, в эритроцитх прямо через мембрану легко проходят внутрь и наружу кислород и углекислый газ. А вот вода и водорастворимые вещества  (например, ионы) просто так через мембрану не могут пройти внутрь любой клетки. Это значит, что для них нужны специальные отверстия. Но если просто сделать отверстие в жировой плёнке, то оно тут же затянется обратно. Что же делать? Выход в природе был найден: надо сделать специальные белковые транспортные структуры и протянуть их сквозь мембрану. Именно так и получаются каналы для пропускания не растворимых в жире веществ — ионные каналы мембраны клетки.

Итак, для придания своей мембране дополнительных свойства проницаемости  для полярных молекул (ионов и воды) клетка синтезирует в цитоплазме специальные белки, которые затем встраиваются в мембрану. Они бывают двух типов: белки-транспортёры (например, транспортные АТФазы) и белки-каналоформеры (образователи каналов). Эти белки встраиваются в двойной жировой слой мембраны и формируют транспортные структуры в виде транспортёров или в виде ионных каналов. Через эти транспортные структуры теперь могут проходить различные водорастворимые вещества, которые по-другому проходить сквозь жировую мембранную плёнку не могут.

Вообще, встроенные в мембрану белки ещё называются интегральными, именно потому что они как бы включаются в состав мембраны и пронизывают её насквозь. Другие белки, не интегральные, образуют как бы острова, «плавающие» по поверхности мембраны: либо по её наружной поверхности, либо по внутренней. Ведь всем известно, что жир является хорошей смазкой и скользить по нему получается легко!

 Выводы

1. В целом, мембрана получается трёхслойной:

1) наружный слой из белковых «островов»,

2) жировое двухслойное «море» (липидный бислой), т.е. двойная липидная плёнка,

3) внутренний слой из белковых «островов».

Но есть ещё рыхлый наружный слой — гликокаликс, который образуют торчащие из мембраны гликопротеины. Они являются молекулярными рецепторами, с которыми связываются сигнальные управляющие вещества.

2. В мембрану встроены специальные белковые структуры, обеспечивающие её протицаемость для ионов или других веществ. Не надо забывать, что в некоторых местах жировое море пронизано интегральными белками насквозь. И именно интегральные белки образуют специальные транспортные структуры клеточной мембраны (смотрите раздел ). Через них вещества попадают внутрь клетки, а также выводятся из клетки наружу.

3. С любой стороны мембраны (наружной и внутренней), а также внутри мембраны могут располагаться белки-ферменты, которые влияют и на состояние самой мембраны и на жизнь всей клетки.

Так что мембрана клетки — это активная изменчивая структура, которая активно работает в интересах всей клетки и связывает её с окружающим миром, а не просто является «защитной оболочкой». Это — самое важное, что надо знать про клеточную мембрану.

В медицине мембранные белки зачастую используются как “мишени” для лекарственных средств. В качестве таких мишеней выступают рецепторы, ионные каналы, ферменты, транспортные системы. В последнее время кроме мембраны мишенью для лекарственных веществ становятся также гены, спрятанные в клеточном ядре.

Видео: Введение в биофизику клеточной мембраны: Структура мембран 1 (Владимиров Ю.А.)

Видео: История, строение и функции клеточной мембраны: Структура мембран 2 (Владимиров Ю. А.)

Дополнительно: Антонов В.Ф., 1996.

Подробности о биомембранах на сайте Биомолекула

Читать далее:

© 2010-2021 Сазонов В.Ф. © 2010-2016 kineziolog.bodhy.ru, © 2016-2021 kineziolog.su

Внешняя наружная мембрана — Справочник химика 21

    Предполагается, что ионы Н -остаются связанными с внешней поверхностью мембраны, сообщая ей положительный заряд, а электроны, перенесенные на внутреннюю поверхность, заряжают ес отрицательно. В результате между двумя поверхностями мембраны возникает разность потенциалов. Передвижение протонов водорода (рнс. 44) с наружной стороны мембраны к внутренней рассматривается как процесс, сопряженный с присоединением остатков неорганического фосфата к АДФ и образованием АТФ.  [c.264]
    Функции клеточной стенки прокариот. Клеточная стенка прокариот выполняет разнообразные функции механически заш иш ает клетку от воздействий окружаюш,ей среды, обеспечивает поддержание ее внешней формы, дает возможность клетке суш,ествовать в гипотонических растворах. В первую очередь, в этом заслуга пептидогликана. Структурная дифференцировка клеточной стенки у грамотрицательных прокариот, приведшая к формированию дополнительного слоя в виде наружной мембраны, значительно расширила круг функций клеточной стенки. Прежде всего это связано с проблемами проницаемости и избирательного транспорта веществ в клетку. Наружная мембрана имеет специфические и неспецифические каналы (диффузионные поры) для пассивного транспорта веществ и ионов, необходимых клетке, т. е. осуществляет функции дополнительного клеточного барьера (основной — ЦПМ). Она препятствует проникновению в клетку токсических веществ, что находит отражение в большей устойчивости грамотрицательных прокариот (сравнительно с грамположительными) к действию некоторых ядов, химических веществ, ферментов и антибиотиков.

Появление у грамотрицательных прокариот дополнительной мембраны в составе клеточной стенки фактически привело к созданию обособленной полости (периплазматического пространства), отграниченной от цитоплазмы и внешней среды специфическими мембранами и несущей важную  [c.19]

    Периплазматическое пространство, куда погружен пептидогликановый слой, заполнено раствором, в состав которого входят специфические белки, олигосахариды и неорганические молекулы. Периплазматические белки представлены двумя типами транспортными белками и гидролитическими ферментами. Транспортные белки — это переносчики, связывающиеся с соответствующими субстратами внешней среды и транспортирующие их от наружной мембраны к цитоплазматической. [c.37]

    Клетки тканей животных не имеют обычно клеточной стенки. У клеток растений и многих микроорганизмов, напротив, имеется развитая многослойная клеточная стенка, находящаяся с наружной стороны от клеточной мембраны. Внутренние слои такой клеточной стенки служат конструкционным материалом, обеспечивающим достаточную жесткость формы клетки и устойчивость ее как к внешним механическим воздействиям, так и к тургорному давлению изнутри.  [c.601]

    Мембраны — полые волокна — изготовляют наружным диаметром от 40 мкм до 2,5 мм и внутренним диаметром от 20 мкм до 1,5 мм. Толщина стенки полого волокна должна обеспечивать его прочность и устойчивость при действии внешнего или внутреннего давления. Несмотря на сравнительно большую неравномерность пор, полые волокна получили распространение в аппаратах для обратного осмоса и ультрафильтрации, так как обеспечивают огромную поверхность фильтрации в единице объема аппарата. [c.564]

    На четвертой стадии в пространстве между двумя мембранами синтезируется материал кортекса эндоспоры — модифицированный пептидогликан. Затем (5 стадия) на внешней стороне наружной мембраны за счет материала и ферментов цитоплазмы материнской клетки начинают синтезироваться белковые споровые покровы. На [c.96]

    В растительных клетках мембраны составляют значительно меньшую часть клетки, чем в животных клетках. В животных клетках мембрана обычно служит наружной границей клетки и составляет единственную защиту от действия факторов внешней среды. Растительная клетка, напротив, снабжена относительно массивной клеточной стенкой, которая определяет форму клетки в силу своей жесткости и составляет значительную долю от общего веса клетки. Однако стенка растительной клетки не может осуществлять регуляцию передвижения жизненно важных веществ внутрь и наружу для этой цели служит выстилающая ее изнутри мембрана — такая же, какая окружает животную клетку. Внутри этой наружной мембраны размещаются другие мембраны различных типов. [c.44]

    Под электронным микроскопом клеточная стенка грамположительных прокариот выглядит как гомогенный электронно-плотный слой,, толщина которого колеблется для разных видов от 20 до 80 нм. У грамотрицательных прокариот обнаружена многослойная клеточная стенка. Внутренний электронно-плотный слой толщиной порядка 2—3 нм состоит из пептидогликана. Снаружи к нему прилегает, как правило,, волнистый слой (8—10 нм), имеющий характерное строение две электронно-плотные полосы, разделенные электронно-прозрачным промежутком. Такой вид характерен для элементарных мембран. Поэтому трехконтурный внешний компонент клеточной стенки грамотрицательных прокариот получил название наружной мембраны. [c.26]

    Помимо слоев клеточной стенки, типичных для большинства грамотрицательных эубактерий, у некоторых представителей этой группы обнаружены дополнительные слои разной электронной плотности, располагающиеся с внешней стороны от наружной клеточной мембраны. Однако до настоящего времени не ясно, относятся ли они к клеточной стенке, являясь результатом ее последующего усложнения, или же представляют собой структурные элементы многослойного чехла. [c.35]

    Клеточная стенка грамотрицательных бактерий имеет многослойную структуру, где внутренний слой — пептидогликан, затем идут неплотно упакованные молекулы белка (глобулярный слой) внешний слой — липополисахарид и белок. О-специфические боковые цепи ЛПС формируют наружный липопротеиновый слой и проникают наружу от внешней мембраны на 1500 А. Структура ЛПС хорошо изучена. [c.369]

    Это тонкостенная стеклянная мембрана, отделяющая раствор с постоянным значением pH (внутренний раствор) от раствора с измеряемым pH (внешний раствор). На внешней и внутренней поверхности стеклянной мембраны происходят процессы ионного обмена, приводящие к возникновению мембранного потенциала. Во внутренний и во внешний- растворы погружены два электрода, в большинстве случаев хлорсеребряных. Пренебрегая незначительными диффузионными потенциалами, в идеальном случае разность потенциалов ф между внутренним и наружным раствором можно выразить так  [c.491]

    Простейшим механизмом, обеспечивающим перемещение в пространстве нашей схематизированной клетки, представляется изменение поверхностного натяжения на границе раздела наружная мембрана — внешняя среда (вода). Причиной увеличения или уменьшения поверхностного натяжения может быть изменение соотношения гидрофобных и гидрофильных групп в липопротеидных комплексах, образующих мембрану. Если расстояние, на которое должны переместиться клетка, превышает ее линейные размеры, аппарат, обеспечивающий движение, должен работать периодически. Поэтому и изменения поверхностного натяжения должны быть периодическими. Периодические, обратимые изменения поверхностного натяжения в разных местах наружной мембраны приведут к беспорядочному, разнонаправленному перетеканию клетки с места на место — образованию псевдоподий и (к) амебоидному движению. Если такие изменения поверхностного натяжения будут происходить лишь в некоторых [c.168]

    В состав клеточной стенки грамотрицательных бактерий входит наружная мембрана (рис. 2.2), связанная посредством липо-протеина с подлежащим слоем пептидогликана. Наружная мембрана имеет вид волнообразной трехслойной структуры, сходной с внутренней мембраной, называемой цитоплазматической мембраной. Основной компонент этих мембран — бимолекулярный (двойной) слой липидов. Наружная мембрана является асимметричной мозаичной структурой, представленной липополиса-харидами, фосфолипидами и белками. С внешней стороны ее расположен липополисахарид (ЛПС), состоящий из трех компонентов липида А, базисной части, или ядра (от лат. ore — кор), и 0-специфической цепи полисахарида, образованной повторяющимися идентичными олигосахаридными последовательностями. Липополисахарид заякорен в наружной мембране липидом А (рис. 2.3), придающим токсичность липополисахариду, отождествляемому поэтому с эндотоксином. От липида А отходит базисная часть липополисахарида. Наиболее постоянной частью ядра липополисахарида является кетодезоксиоктоновая кислота. 0-специфическая цепь, отходящая от ядра липополисахарида, определяет серогруппу, серовар (разновидность бактерий, выявляемая с помощью иммунной сыворотки) определенного штамма бактерий. Таким образом, с понятием липополисахарида связаны представления об 0-антигене, по которому можно дифференцировать бактерии. [c.23]

    Она состоит из фосфолипидов, типичных для элементарных мембран, белков, липопротеина и липополисахарида (рис. 10, А). Специфическим компонентом наружной мембраны является липопо-лисахарид сложного молекулярного строения, занимающий около 30—40% ее поверхности и локализованный во внешнем слое (рис. 10, Б). [c.34]

    Как видно из рис. 16.3, электроны движутся к внешней стороне мембраны, а протоны концентрируются на внутренней поверхности тилакоидов, т. е. направление протонного градиента противоположно направлению его в митохондриях. Таким образом, тилакоиды представляют собой как бы вывернутые наизнанку митохондрии, поэтому АТФ образуется с их наружной стороны и беспрегтятственно поступает в строму для участия в темновых стадиях фотосинтеза. [c.215]

    Митохондрии — это замкнутые клеточные полиморфные структуры с многочисленными перегородками, возникающие в результате постепенной инвагинации цитоплазматической мембраны. Размеры митохондрий варьируют в широких пределах. Форма митохондрий может быть удлиненной, эллипсовидной или круглой. Эти органоиды ответственны за энергетический обмен клетки и в зависимости от энергонапряженности обмена в клетке внутренняя мембрана может иметь меньше (не напряженный обмен) или больше (энергонапряженный обмен) складок или трубочек (крист). Наружная мембрана митохондрий дрожжей очень прочна и однородна. Внутренняя мембрана неоднородна, к ней в большом количестве прикреплены грибовидные структуры, которые, по-видимому, являются местом сосредоточения ферментов, вероятнее всего, участвующих в процессе окислительного фосфорилирования. Внутренняя мембрана митохондрий, особенно кристы, более лабильна, чем внешняя. [c.28]

    Содержимое клеточного ядра (нуклеоплазма) отделено от цитоплазмы ядерной оболочкой. Дцерная оболочка образована двойной мембраной. Сферическая внутренняя ядерная мембрана содержит специфические белки, выступающие в качестве сайтов связывания ядерной ламины, которая поддерживает мембрану и контактирует с хромосомами и ядерными РНК. Эта мембрана окружена внешней ядерной мембраной, очень схожей с мембраной эидоплазматического ретикулума, в которую она переходит (рис. 8-19). Внешнюю (наружную) ядерную мембрану можно рассматривать как особую часть мембраны ЭР. Подобно мембранам шероховатого ЭР (см. разд. 8.6.1), внешняя ядерная мембрана усеяна рибосомами, участвующими в синтезе белка. Белки, образованные на этих рибосомах, переносятся в пространство между внешней и внутренней ядерными мембранами (перинуклеарное пространство), которое в свою очередь связано с просветом ЭР (см. рис. 8-19). [c.24]

    Клетку можно представить как систему взаимосвязанных мембран, так как имеются небезосновательные предположения, что наружная мембрана клетки, эндоплазматический ретикулум, митохондриальная, лизосомная, ядернея мембраны и аппарат Гольджи тесно связаны между собой. Одна из функций наружной клеточной мембраны — регуляция обмена веществ между внутриклеточным пространством и внешней средой. Тем не менее еще мало известно о динамике и функции клеточных мембран или о деталях той регулирующей роли, которую они могут играть. Описано несколько случаев, когда облучение влияло на внешние клеточные мембраны. Например, облучение в дозах в диапазоне несколько десятков грей вызывает уменьшение проводимости нервного импульса в изолированных периферических нервах взрослых животных. Как известно, передача нервного импульса — результат избирательной диффузии ионов натрия и калия через мембрану аксона. Такие изменения электрической активности нервов, вызванные облучением, указывают на увеличение у аксона пассивной проницаемости для ионов. Изменения поведения и функции центральной нервной системы взрослых животных обнаруживаются после облучения в такой низкой дозе, как 0,5 Гр. Неизвестно, являются ли эти эффекты результатом первичных радиационных повреждений нервной ткани или же они обусловлены косвенным эффектом токсинов, освобождающихся из других поврежденных облучением тканей органов и систем. [c.44]

    При выяснении роли белка 5-100 большинство исследователей придает особое значение взаимосвязи 5Н-групп данного белка с ионами Са2+, поскольку белок 5-100, соединяясь с Са2+, изменяет свою конфигурацию. При этом на наружной поверхности молекулы белка возрастает число гидрофобных групп, белок 5-100 становится более раствор1Имым в липидах и легче проникает внутрь мембраны, где содержится повышенное количество ионов К . Здесь происходит связывание белка 8-100 с К , что приводит к конформационным изменениям белка. Эта новая форма белка плохо растворяется в липидах, ибе-> лок направляется обратно на внешнюю поверхность, мембраны, где происходит отщепление К+ и снова ионы Са + присоединяются к белку 8-100. По мнению Хидена, в постсинаптпче-ских мембранах кроме данного белка участвуют актиногюдоб-ные белки, входящие в состав филаментов. К этим белкам также легко присоединяются ионы Са +. Таким образом, происхо- [c.148]

    Наиболее неопределенрюй остается проблема механизма генерации Д лН HAДH-/ oQ-peдyктaзoй. Кажется вероятным, что по крайней мере часть пути здесь проходит протон. В противном случае пришлось бы постулировать, что часть переносчиков электронов этого звена дыхательной цепи находится на внутренней, а часть — на внешней стороне мембраны митохондрий. В действительности, на наружной поверхности таких центров выявить не удается. [c.120]

    Несмотря на эти черты сходства между митохондриями и хлоропластами, последние устроены таким образом, что происходящие в них процессы Пфеноса электронов и протонов более доступны для изучения, чем в митохондриях. Разрушив внутреннюю и наружную мембраны хлоропластов, можно выделить неповрежденные тилакоидные диски. Они сходны с суб митохондриальными частицами компоненты электронтранспортной цепи, использующие NADP»», ADP и фосфат, тоже расположены здесь с внешней стороны мембраны. Однако тилакоиды представляют собой интактные естественные структуры и потому гораздо более активны, чем суб митохондриальные частицы, получаемые из митохондрий искусственным путем. Поэтому некоторые из экспериментов, впфвые доказавших ключевую роль хемиосмотического механизма, были проведены на хлоропластах, а не на митохондриях. [c.476]

    О группе токсичных для бактерий белков (колицинов) уже шла речь в разд. Г, 7. Они, по-видимому, также связываются со специальными рецепторами на внешней мембране бактерий типа Е. соИ. Нейландс и его сотрудники обнаружили, что у Е. соН рецептор колицина М служит также рецептором и для сидерохромного пептида — феррохрома (дополнение 14-В), и для бактериофага Т5. С этим же участком мембраны связывается антибиотик альбомицин. Существует предположение, что на ранних этапах эволюции у бактерий появились молекулы, обладающие способностью к образованию хелатных комплексов с железом, причем размер этих комплексов постепенно увеличился до такой степени, что они утратили способность диффундировать через наружную мембрану в клетку. В результате возникли специфические системы переноса, которые позднее были использованы фагами к. штаммами, продуцирующими колицин . [c.306]

    У грамотрицательных бактерий четко обозначается трехслой-ность клеточной стенки липополисахаридный слой (О-антиген), наружный слой (нередко обозначаемый как «внешняя мембрана»), состоящий из двух фосфолипидных листков, и подлежащий липопротеиновый слой Липополисахарид проявляет свойства эндотоксина, он занимает пограничное положение между внешней средой и подлежащим фосфолипидом (преимущественно — фосфатиди-лэтаноламином) [c.92]

    Учитывая все изложенное, можно ожидать, что при смешении жидкого стекла с раствором, например СаСЬ, из-за различия pH растворов на границе двух жидких фаз быстрее всех будет протекать реакция гидролиза [обратная реакция (а), см. 3.1]. Нейтрализация заряда анионов приводит к их моментальной коагуляции на стыке фаз, и если концентрация силикатов достаточно велика, образуется мембрана с отрицательным зарядом со стороны силиката и положительным со стороны раствора хлорида кальция. При высокой вязкости силикатного раствора мембрана превратится постепенно в гелевую оболочку из скоагу-лировавшего кремнезема с небольшим градиентом концентрации по кальцию со стороны раствора СаСЬ и по натрию со стороны силиката. Так происходит, после просушки от внешней влаги, образование гранул из капель жидкого стекла или различных смесей на его основе, обладающих некоторой водостойкостью наружного, частично кальцинированного слоя, но не обладающих влагонепроницаемостью [58, 59]. Подобной технологией можно воспользоваться для обратной задачи — капсулирования кремнеземом водорастворимых соединений различных металлов и мало-Растворимых окислов. [c.115]

---

Клеточная мембрана

Клеточная мембрана также называется плазматической (или цитоплазматической) мембраной и плазмалеммой. Данная структура не только отделяет внутреннее содержимое клетки от внешней среды, но также входит с состав большинства клеточных органелл и ядра, в свою очередь отделяя их от гиалоплазмы (цитозоля) — вязко-жидкой части цитоплазмы. Договоримся называть цитоплазматической мембраной ту, которая отделяет содержимое клетки от внешней среды. Остальными терминами обозначать все мембраны.

Строение клеточной мембраны

В основе строения клеточной (биологической) мембраны лежит двойной слой липидов (жиров). Формирование такого слоя связано с особенностями их молекул. Липиды не растворяются в воде, а по-своему в ней конденсируются. Одна часть отдельно взятой молекулы липида представляет собой полярную головку (она притягивается водой, т. е. гидрофильна), а другая — пару длинных неполярных хвостов (эта часть молекулы отталкивается от воды, т. е. гидрофобна). Такое строение молекул заставляет их «прятать» хвосты от воды и поворачивать к воде свои полярные головки.

В результате образуется двойной липидный слой, в котором неполярные хвосты находятся внутри (обращены друг к другу), а полярные головки обращены наружу (к внешней среде и цитоплазме). Поверхность такой мембраны гидрофильна, а внутри она гидрофобна.

В клеточных мембранах среди липидов преобладают фосфолипиды (относятся к сложным липидам). Их головки содержат остаток фосфорной кислоты. Кроме фосфолипидов есть гликолипиды (липиды + углеводы) и холестерол (относится к стеролам). Последний придает мембране жесткость, размещаясь в ее толще между хвостами остальных липидов (холестерол полностью гидрофобный).

За счет электростатического взаимодействия, к заряженным головкам липидов присоединяются некоторые молекулы белков, которые становятся поверхностными мембранными белками. Другие белки взаимодействуют с неполярными хвостами, частично погружаются в двойной слой или пронизывают его насквозь.

Таким образом, клеточная мембрана состоит из двойного слоя липидов, поверхностных (периферических), погруженных (полуинтегральных) и пронизывающих (интегральных) белков. Кроме того, некоторые белки и липиды с внешней стороны мембраны связаны с углеводными цепями.

Это жидкостно-мозаичная модель строения мембраны была выдвинута в 70-х годах XX века. До этого предполагалась бутербродная модель строения, согласно которой липидный бислой находится внутри, а с внутренней и наружной стороны мембрана покрыта сплошными слоями поверхностных белков. Однако накопление экспериментальных данных опровергло эту гипотезу.

Толщина мембран у разных клеток составляет около 8 нм. Мембраны (даже разные стороны одной) отличаются между собой по процентному соотношению различных видов липидов, белков, ферментативной активности и др. Какие-то мембраны более жидкие и более проницаемые, другие более плотные.

Разрывы клеточной мембраны легко сливаются из-за физико-химических особенностей липидного бислоя. В плоскости мембраны липиды и белки (если только они не закреплены цитоскелетом) перемещаются.

Функции клеточной мембраны

Большинство погруженных в клеточную мембрану белков выполняют ферментативную функцию (являются ферментами). Часто (особенно в мембранах органоидов клетки) ферменты располагаются в определенной последовательности так, что продукты реакции, катализируемые одним ферментом, переходят ко второму, затем третьему и т. д. Образуется конвейер, который стабилизируют поверхностные белки, т. к. не дают ферментам плавать вдоль липидного бислоя.

Клеточная мембрана выполняет отграничивающую (барьерную) от окружающей среды и в то же время транспортную функции. Можно сказать, это ее самое главное назначение. Цитоплазматическая мембрана, обладая прочностью и избирательной проницаемостью, поддерживает постоянство внутреннего состава клетки (ее гомеостаз и целостность).

При этом транспорт веществ происходит различными способами. Транспорт по градиенту концентрации предполагает передвижение веществ из области с их большей концентрацией в область с меньшей (диффузия). Так, например, диффундируют газы (CO₂, O₂).

Бывает также транспорт против градиента концентрации, но с затратой энергии.

Транспорт бывает пассивным и облегченным (когда ему помогает какой-нибудь переносчик). Пассивная диффузия через клеточную мембрану возможна для жирорастворимых веществ.

Есть особые белки, делающие мембраны проницаемыми для сахаров и других водорастворимых веществ. Такие переносчики соединяются с транспортируемыми молекулами и протаскивают их через мембрану. Так переносится глюкоза внутрь эритроцитов.

Пронизывающие белки, объединяясь, могут образовывать пору для перемещения некоторых веществ через мембрану. Такие переносчики не перемещаются, а образуют в мембране канал и работают аналогично ферментам, связывая определенное вещество. Перенос осуществляется благодаря изменению конформации белка, благодаря чему в мембране образуются каналы. Пример — натрий-калиевый насос.

Транспортная функция клеточной мембраны эукариот также реализуется за счет эндоцитоза (и экзоцитоза). Благодаря этим механизмам в клетку (и из нее) попадают крупные молекулы биополимеров, даже целые клетки. Эндо- и экзоцитоз характерны не для всех клеток эукариот (у прокариот его вообще нет). Так эндоцитоз наблюдается у простейших и низших беспозвоночны; у млекопитающих лейкоциты и макрофаги поглощают вредные вещества и бактерии, т. е. эндоцитоз выполняет защитную функцию для организма.

Эндоцитоз делится на фагоцитоз (цитоплазма обволакивает крупные частицы) и пиноцитоз (захват капелек жидкости с растворенными в ней веществами). Механизм этих процессов приблизительно одинаков. Поглощаемые вещества на поверхности клеток окружаются мембраной. Образуется пузырек (фагоцитарный или пиноцитарный), который затем перемещается внутрь клетки.

Экзоцитоз — это выведение цитоплазматической мембраной веществ из клетки (гормонов, полисахаридов, белков, жиров и др.). Данные вещества заключаются в мембранные пузырьки, которые подходят к клеточной мембране. Обе мембраны сливаются и содержимое оказывается за пределами клетки.

Цитоплазматическая мембрана выполняет рецепторную функцию. Для этого на ее внешней стороне располагаются структуры, способные распознавать химический или физический раздражитель. Часть пронизывающих плазмалемму белков с наружней стороны соединены с полисахаридными цепочками (образуя гликопротеиды). Это своеобразные молекулярные рецепторы, улавливающие гормоны. Когда конкретный гормон связывается со своим рецептором, то изменяет его структуру. Это в свою очередь запускает механизм клеточного ответа. При этом могут открываться каналы, и в клетку могут начать поступать определенные вещества или выводиться из нее.

Рецепторная функция клеточных мембран хорошо изучена на основе действия гормона инсулина. При связывании инсулина с его рецептором-гликопротеидом происходит активация каталитической внутриклеточной части этого белка (фермента аденилатциклазы). Фермент синтезирует из АТФ циклическую АМФ. Уже она активирует или подавляет различные ферменты клеточного метаболизма.

Рецепторная функция цитоплазматической мембраны также включает распознавание соседних однотипных клеток. Такие клетки прикрепляются друг к другу различными межклеточными контактами.

В тканях с помощью межклеточных контактов клетки могут обмениваться между собой информацией с помощью специально синтезируемых низкомолекулярных веществ. Одним из примеров подобного взаимодействия является контактное торможение, когда клетки прекращают рост, получив информацию, что свободное пространство занято.

Межклеточные контакты бывают простыми (мембраны разных клеток прилегают друг к другу), замковыми (впячивания мембраны одной клетки в другую), десмосомы (когда мембраны соединены пучками поперечных волокон, проникающих в цитоплазму). Кроме того, есть вариант межклеточных контактов за счет медиаторов (посредников) — синапсы. В них сигнал передается не только химическим, но и электрическим способом. Синапсами передаются сигналы между нервными клетками, а также от нервных к мышечным.

Источник:
http://biology.su/cytology/cell-membrane

Что такое клеточная мембрана

Клеточная стенка, если таковая у клетки имеется (обычно есть у растительных клеток), покрывает клеточную мембрану.

Клеточная мембрана представляет собой двойной слой (бислой) молекул класса липидов, большинство из которых представляет собой так называемые сложные липиды — фосфолипиды. Молекулы липидов имеют гидрофильную («головка») и гидрофобную («хвост») часть. При образовании мембран гидрофобные участки молекул оказываются обращены внутрь, а гидрофильные — наружу. Мембраны — структуры инвариабельные, весьма сходные у разных организмов. Некоторое исключение составляют, пожалуй, археи, у которых мембраны образованы глицерином и терпеноидными спиртами. Толщина мембраны составляет 7—8 нм.

Биологическая мембрана включает и различные белки: интегральные (пронизывающие мембрану насквозь), полуинтегральные (погруженные одним концом во внешний или внутренний липидный слой), поверхностные (расположенные на внешней или прилегающие к внутренней сторонам мембраны). Некоторые белки являются точками контакта клеточной мембраны с цитоскелетом внутри клетки, и клеточной стенкой (если она есть) снаружи. Некоторые из интегральных белков выполняют функцию ионных каналов, различных транспортеров и рецепторов.

Функции

• барьерная — обеспечивает регулируемый, избирательный, пассивный и активный обмен веществ с окружающей средой. Например, мембрана пероксисом защищает цитоплазму от опасных для клетки пероксидов. Избирательная проницаемость означает, что проницаемость мембраны для различных атомов или молекул зависит от их размеров, электрического заряда и химических свойств. Избирательная проницаемость обеспечивает отделение клетки и клеточных компартментов от окружающей среды и снабжение их необходимыми веществами.
• транспортная — через мембрану происходит транспорт веществ в клетку и из клетки. Транспорт через мембраны обеспечивает: доставку питательных веществ, удаление конечных продуктов обмена, секрецию различных веществ, создание ионных градиентов, поддержание в клетке оптимального pH и концентрации ионов, которые нужны для работы клеточных ферментов.
  Частицы, по какой-либо причине неспособные пересечь фосфолипидный бислой (например, из-за гидрофильных свойств, так как мембрана внутри гидрофобна и не пропускает гидрофильные вещества, или из-за крупных размеров), но необходимые для клетки, могут проникнуть сквозь мембрану через специальные белки-переносчики (транспортеры) и белки-каналы или путем эндоцитоза.
  При пассивном транспорте вещества пересекают липидный бислой без затрат энергии по градиенту концентрации путем диффузии. Вариантом этого механизма является облегчённая диффузия, при которой веществу помогает пройти через мембрану какая-либо специфическая молекула. У этой молекулы может быть канал, пропускающий вещества только одного типа.
  Активный транспорт требует затрат энергии, так как происходит против градиента концентрации. На мембране существуют специальные белки-насосы, в том числе АТФаза, которая активно вкачивает в клетку ионы калия (K+) и выкачивают из неё ионы натрия (Na+).
• матричная — обеспечивает определенное взаиморасположение и ориентацию мембранных белков, их оптимальное взаимодействие.
• механическая — обеспечивает автономность клетки, ее внутриклеточных структур, также соединение с другими клетками (в тканях). Большую роль в обеспечение механической функции имеют клеточные стенки, а у животных — межклеточное вещество.
• энергетическая — при фотосинтезе в хлоропластах и клеточном дыхании в митохондриях в их мембранах действуют системы переноса энергии, в которых также участвуют белки;
• рецепторная — некоторые белки, находящиеся в мембране, являются рецепторами (молекулами, при помощи которых клетка воспринимает те или иные сигналы).
  Например, гормоны, циркулирующие в крови, действуют только на такие клетки-мишени, у которых есть соответствующие этим гормонам рецепторы. Нейромедиаторы (химические вещества, обеспечивающие проведение нервных импульсов) тоже связываются с особыми рецепторными белками клеток-мишеней.
• ферментативная — мембранные белки нередко являются ферментами. Например, плазматические мембраны эпителиальных клеток кишечника содержат пищеварительные ферменты.
• осуществление генерации и проведения биопотенциалов.
  С помощью мембраны в клетке поддерживается постоянная концентрация ионов: концентрация иона К+ внутри клетки значительно выше, чем снаружи, а концентрация Na+ значительно ниже, что очень важно, так как это обеспечивает поддержание разности потенциалов на мембране и генерацию нервного импульса.
• маркировка клетки — на мембране есть антигены, действующие как маркеры — «ярлыки», позволяющие опознать клетку. Это гликопротеины (то есть белки с присоединенными к ним разветвленными олигосахаридными боковыми цепями), играющие роль «антенн». Из-за бесчисленного множества конфигурации боковых цепей возможно сделать для каждого типа клеток свой особый маркер. С помощью маркеров клетки могут распознавать другие клетки и действовать согласованно с ними, например, при формировании органов и тканей. Это же позволяет иммунной системе распознавать чужеродные антигены.

Структура и состав биомембран

Мембраны состоят из липидов трёх классов: фосфолипиды, гликолипиды и холестерол. Фосфолипиды и гликолипиды (липиды с присоединёнными к ним углеводами) состоят из двух длинных гидрофобных углеводородных «хвостов», которые связаны с заряженной гидрофильной «головой». Холестерол придаёт мембране жёсткость, занимая свободное пространство между гидрофобными хвостами липидов и не позволяя им изгибаться. Поэтому мембраны с малым содержанием холестерола более гибкие, а с большим — более жёсткие и хрупкие. Также холестерол служит «стопором», препятствующим перемещению полярных молекул из клетки и в клетку. Важную часть мембраны составляют белки, пронизывающие её и отвечающие за разнообразные свойства мембран. Их состав и ориентация в разных мембранах различаются.

Клеточные мембраны часто асимметричны, то есть слои отличаются по составу липидов, переход отдельной молекулы из одного слоя в другой (так называемый флип-флоп) затруднён.

Мембранные органеллы

Это замкнутые одиночные или связанные друг с другом участки цитоплазмы, отделённые от гиалоплазмы мембранами. К одномембранным органеллам относятся эндоплазматическая сеть, аппарат Гольджи, лизосомы, вакуоли, пероксисомы; к двумембранным — ядро, митохондрии, пластиды. Строение мембран различных органелл отличается по составу липидов и мембранных белков.

Избирательная проницаемость

Клеточные мембраны обладают избирательной проницаемостью: через них медленно диффундируют глюкоза, аминокислоты, жирные кислоты, глицерол и ионы, причем сами мембраны в известной мере активно регулируют этот процесс — одни вещества пропускают, а другие нет. Существует четыре основных механизма для поступления веществ в клетку или вывода их из клетки наружу: диффузия, осмос, активный транспорт и экзо- или эндоцитоз. Два первых процесса носят пассивный характер, то есть не требуют затрат энергии; два последних — активные процессы, связанные с потреблением энергии.

Избирательная проницаемость мембраны при пассивном транспорте обусловлена специальными каналами — интегральными белками. Они пронизывают мембрану насквозь, образовывая своего рода проход. Для элементов K, Na и Cl есть свои каналы. Относительно градиента концентрации молекулы этих элементов движутся в клетку и из неё. При раздражении каналы натриевых ионов раскрываются, и происходит резкое поступление в клетку ионов натрия. При этом происходит дисбаланс мембранного потенциала. После чего мембранный потенциал восстанавливается. Каналы калия всегда открыты, через них в клетку медленно попадают ионы калия.

Источник:
http://dic.academic.ru/dic.nsf/ruwiki/970083

Клеточная мембрана. Функции клеточной мембраны. Строение клеточной мембраны.

Содержание статьи

Клеточная мембрана

Клеточная мембрана или цитолемма или плазмалемма или плазматическая мембрана – эластическая молекулярная структура. Её толщина составляет от 6 до 10 нм. Рассматривая строение клеточной мембраны, можно сказать, что она состоит из белков (около 40%) и липидов (около 60%).

Функции клеточной мембраны

По функциональным особенностям клеточную мембрану можно разделить на 9 выполняемых ей функций.
Функции клеточной мембраны:
1. Транспортная. Производит транспорт веществ из клетки в клетку;
2. Барьерная. Обладает избирательной проницаемостью, обеспечивает необходимый обмен веществ;
3. Рецепторная. Некоторые белки находящиеся в мембране являются рецепторами;
4. Механическая. Обеспечивает автономность клетки и её механических структур;
5. Матричная. Обеспечивает оптимальное взаимодействие и ориентацию матричных белков;
6. Энергетическая. В мембранах действуют системы переноса энергии при клеточном дыхании в митохондриях;
7. Ферментативная. Мембранные белки иногда являются ферментами. Например мембраны клеток кишечника;
8. Маркировочная. На мембране есть антигены (гликопротеины), которые позволяют опознать клетку;
9. Генерирующая. Осуществляет генерацию и проведение биопотенциалов.

Посмотреть как выглядит клеточная мембрана можно на примере строения животной клетки или растительной клетки.

Cтроение клеточной мембраны

На рисунке приведено строение клеточной мембраны.
К компонентам клеточной мембраны можно отнести различные белки клеточной мембраны (глобулярный, переферический, поверхностный), а также липиды клеточной мембраны (гликолипид, фосфолипид). Таже в строении клеточной мембраны присутствуют углеводы, холестерол, гликопротеин и белковая альфа спираль.

Состав клеточной мембраны

К основному составу клеточной мембраны относятся:
1. Белки – отвечающие за разнообразные свойства мембраны;
2. Липиды трёх видов (фосфолипиды, гликолипиды и холестерол) отвечающих за жёсткость мембраны.
Белки клеточной мембраны:
1. Глобулярный белок;
2. Поверхностный белок;
3. Переферический белок.

Основное назначение клеточной мембраны

Основное назначение клеточной мембраны:
1. Регулировать обмен между клеткой и средой;
2. Отделять содержимое любой клетки от внешней среды тем самым обеспечивая её целостность;
3. Внутриклеточные мембраны разделяют клетку на специализированные замкнутые отсеки – органеллы или компартменты, в которых поддерживаются определённые условия среды.

Структура клеточной мембраны

Структура клеточной мембраны представляют собой двумерный раствор глобулярных интегральных белков, растворенных в жидком фосфолипидном матриксе. Данная модель мембранной структуры была предложена двумя учёными Никольсоном и Сингером в 1972 году. Таким образом, основу мембран составляет бимолекулярный липидный слой, с упорядоченным расположением молекул, что вы могли видеть на этом рисунке.

Источник:
http://www.new-era.me/articles/kletochnaya-membrana-funkcii-stroenie.php

Мембрана строение функция

Мембрана строение функция

Основная структурная единица живого организма — клетка, являющаяся дифференцированным участком цитоплазмы, окружённым клеточной мембраной. Ввиду того что клетка выполняет множество важнейших функций, таких, как размножение, питание, движение, оболочка должна быть пластичной и плотной.

История открытия и исследования клеточной мембраны

В 1925 году Гренделем и Гордером был поставлен успешный эксперимент по выявлению «теней|теней» эритроцитов, или пустых оболочек. Несмотря на несколько допущенных грубых ошибок, учёными было произведено открытие липидного бислоя. Их труды продолжили Даниэлли, Доусон в 1935 году, Робертсон в 1960 году. В результате многолетней работы и накопления аргументов в 1972 году Сингер и Николсон создали жидкостно-мозаичную модель строения мембраны. Дальнейшие опыты и исследования подтвердили труды учёных.

Что же представляет собой клеточная мембрана? Это слово стало использоваться более ста лет назад, в переводе с латинского оно означает «плёнка», «кожица». Так обозначают границу клетки, являющуюся естественным барьером между внутренним содержимым и внешней средой. Строение клеточной мембраны предполагает полупроницаемость, благодаря которой влага и питательные вещества и продукты распада свободно могут проходить сквозь неё. Эту оболочку можно назвать основной структурной составляющей организации клетки.

Рассмотрим основные функции клеточной мембраны

1. Разделяет внутреннее содержимое клетки и компоненты внешней среды|среды.

2. Способствует поддержанию постоянного химического состава клетки.

3. Регулирует правильный обмен веществ.

4. Обеспечивает взаимосвязь между клетками.

5. Распознает|Распознаёт сигналы.

6. Функция защиты.

Наружная клеточная мембрана, называемая также плазменной, представляет собой ультрамикроскопическую плёнку, толщина которой составляет от пяти до семи наномиллиметров. Она состоит преимущественно из белковых соединений, фосфолидов, воды|воды. Плёнка является эластичной, легко впитывает воду, а также стремительно восстанавливает свою целостность после повреждений.

Отличается универсальным строением. Эта мембрана занимает пограничное положение, участвует в процессе избирательной проницаемости, выведении продуктов распада, синтезирует их. Взаимосвязь с «соседями» и надёжная защита внутреннего содержимого от повреждения делает её важной составляющей в таком вопросе, как строение клетки. Клеточная мембрана животных организмов иногда оказывается покрытой тончайшим слоем – гликокаликсом, в состав которого входят белки|белки и полисахариды. Растительные клетки снаружи от мембраны защищены клеточной стенкой, выполняющей функции опоры и поддержания формы. Основной компонент её состава – это клетчатка (целлюлоза) – полисахарид, не растворимый в воде.

Таким образом, наружная клеточная мембрана выполняет функцию восстановления, защиты и взаимодействия с другими клетками.

Строение клеточной мембраны

Толщина этой подвижной|подвижной оболочки варьируется в пределах от шести до десяти наномиллиметров. Клеточная мембрана клетки имеет особый состав, основой которого служит липидный бислой. Гидрофобные хвосты, инертные к воде, размещены с внутренней стороны|стороны, в то время как гидрофильные головки, взаимодействующие с водой, обращены наружу. Каждый липид представляет фосфолипид, который является результатом взаимодействия таких веществ, как глицерин и сфингозин. Липидный каркас тесно окружают белки|белки, которые расположены несплошным слоем. Некоторые из них погружены в липидный слой, остальные проходят сквозь него. В результате этого образуются проницаемые для воды|воды участки. Выполняемые этими белками|белками функции различны. Некоторые из них являются ферментами, остальные — транспортными белками|белками, которые переносят различные вещества из внешней среды|среды на цитоплазму и обратно.

Клеточная мембрана насквозь пронизана и тесно связана интегральными белками|белками, а с переферическими связь менее прочная. Эти белки|белки выполняют важную функцию, которая заключается в поддержании структуры мембраны, получении и преобразовании сигналов из окружающей среды|среды, транспорте веществ, катализации реакций, которые происходят на мембранах.

Состав

Основу клеточной мембраны представляет бимолекулярный слой. Благодаря его непрерывности клетка имеет барьерное и механическое свойства. На разных этапах жизнедеятельности данный бислой может нарушиться. Вследствие этого образуются структурные дефекты сквозных гидрофильных пор. В таком случае могут изменяться абсолютно всё|все функции такой составляющей, как клеточная мембрана. Ядро при этом может пострадать от внешних воздействий.

Свойства

Клеточная мембрана клетки имеет интересные особенности. Благодаря текучести эта оболочка не является жёсткой структурой, а основная часть белков и липидов, которые входят в её состав, свободно перемещается на плоскости мембраны.

В целом клеточная мембрана асимметрична, поэтому состав белковых и липидных слоёв различается. Плазматические мамбраны в животных клетках со своей наружной стороны|стороны имеют гликопротеиновый слой, который выполняет рецепторные и сигнальные функции, а также играет большую|большую роль в процессе объединения клеток в ткань. Клеточная мембрана является полярной, то есть на внешней стороне заряд положителен, а с внутренней стороны|стороны – отрицателен. Помимо всего перечисленного, оболочка клетки обладает избирательной проницательностью. Это означает, что кроме воды|воды в клетку пропускается только определённая группа молекул и ионов растворившихся веществ. Концентрация такого вещества, как натрий, в большинстве клеток значительно ниже, чем во внешней среде. Для ионов калия характерно другое соотношение: их количество в клетке намного выше, чем в окружающей среде. В связи с этим ионам натрия присуще стремление проникнуть в клеточную оболочку, а ионы калия стремятся освободиться наружу. При данных обстоятельствах мембрана активизирует особую систему, выполняющую «насосную» роль, выравнивая концентрацию веществ: ионы натрия откачиваются на поверхность клетки, а ионы калия накачиваются внутрь. Данная особенность входит в важнейшие функции клеточной мембраны.

Подобное стремление ионов натрия и калия переместиться внутрь с поверхности играет большую|большую роль в вопросе транспортировки сахара|сахара|сахара и аминокислот в клетку. В процессе активного удаления ионов натрия из клетки мембрана создаёт условия для новых поступлений глюкозы и аминокислот внутрь. Напротив, в процессе переноса ионов калия внутрь клетки пополняется число «транспортировщиков» продуктов распада изнутри клетки во внешнюю среду|среду.

Как происходит питание клетки через клеточную мембрану?

Многие клетки поглощают вещества посредством таких процессов, как фагоцитоз и пиноцитоз. При первом варианте гибкой наружной мембраной создаётся маленькое углубление, в котором оказывается захватываемая частица. Затем диаметр углубления становится больше, пока окружённая частица не попадёт в клеточную цитоплазму. Посредством фагоцитоза подпитываются некоторые простейшие, например амёбы, а также кровяные тельца|тельца — лейкоциты и фагоциты. Аналогичным образом клетки поглощают жидкость, которая содержит необходимые полезные вещества. Такое являние носит название пиноцитоз.

Наружная мембрана тесно соединена с эндоплазматической сетью клетки.

У многих типов основных составляющих ткани на поверхности мембраны расположены выступы, складки, микроворсинки. Растительные клетки снаружи этой оболочки покрыты ещё одной, толстой и отчётливо различимой в микроскоп. Клетчатка, из которой они состоят, помогает формировать опору тканям растительного происхождения, например, древесину. Клетки животных также обладают рядом внешних структур, которые находятся поверх клеточной мембраны. Они носят исключительно защитный характер, пример тому – хитин, содержащийся в покровных клетках насекомых.

Помимо клеточной, существует внутриклеточная мембрана. Её функция заключается в разделении клетки на несколько специализированных замкнутых отсеков – компартментов или органелл, где должна поддерживаться определённая среда.

Таким образом, невозможно переоценить роль такой составляющей основной единицы живого организма, как клеточная мембрана. Строение и функции предполагают значительное расширение общей площади поверхности клетки, улучшение обменных процессов. В состав этой молекулярной структуры входят белки|белки и липиды. Отделяя клетку от внешней среды|среды, мембрана обеспечивает её целостность. С её помощью межклеточные связи поддерживаются на достаточно крепком уровне, образовывая ткани. В связи с этим можно сделать вывод, что одну из важнейших ролей|ролей в клетке играет клеточная мембрана. Строение и функции, выполняемые ею, радикально отличаются в различных клетках, в зависимости от их предназначения. Посредством этих особенностей достигается разнообразие физиологической активности клеточных оболочек и их ролей|ролей в существовании клеток и тканей.

Мембрана строение функция

Природа создала множество организмов и клеток, но, несмотря на это, строение и большая|большая часть функций биологических мембран одинаковы, что позволяет рассматривать их структуру и изучать их ключевые свойства без привязанности к конкретному виду клеток.

Что такое мембрана?

Мембраны – это защитный элемент, который является неотъемлемой составляющей клетки любого живого организма.

Структурной и функциональной единицей всех живых организмов на планете является клетка. Жизнедеятельность её неразрывно связана с окружающей средой, с которой она обменивается энергией, информацией, веществом. Так, питательная энергия, необходимая для функционирования клетки, поступает извне и тратится на осуществление ею различных функций.

Структура простейшей единицы строения живого организма: мембрана клетки, ядро, органеллы, разнообразные включения. Она окружена мембраной, внутри которой располагается ядро и всё|все органеллы. Это митохондрии, лизосомы, рибосомы, аппарат Гольджи, эндоплазматический ретикулум. Каждый структурный элемент имеет свою мембрану.

Роль в жизнедеятельности клетки

Биологическая мембрана играет кульминационную роль в строении и функционировании элементарной живой системы. Только клетка, окружённая защитной оболочкой, по праву может называться организмом. Такой процесс, как обмен веществ, также осуществляется благодаря наличию мембраны. Если структурная целостность её нарушена, это приводит к изменению функционального состояния организма в целом.

Клеточная мембрана и её функции

Она отделяет цитоплазму клетки от внешней среды|среды или от оболочки. Мембрана клетки обеспечивает должное выполнение специфических функций, специфику межклеточных контактов и иммунных проявлений, поддерживает трансмембранную разницу электрического потенциала. В ней имеются рецепторы, способные воспринимать химические сигналы – гормоны, медиаторы и другие биологические активные компоненты. Эти рецепторы наделяют её ещё одной способностью – изменять метаболическую активность клетки.

1. Активный перенос веществ.

2. Пассивный перенос веществ:

2.1. Диффузия простая.

2.2. Перенос через поры|поры.

2.3. Транспорт, осуществляемый за счёт диффузии переносчика вместе с мембранным веществом или посредством передачи по эстафете вещества по молекулярной цепи переносчика.

3. Перенос неэлектролитов благодаря простой и облегчённой диффузии.

4. Активный транспорт ионов.

Строение мембраны клетки

Составляющие мембраны клетки – липиды и белки|белки.

Липиды: фосфолипиды, фосфатидилэтаноламин, сфингомиелин, фосфатидилинозит и фосфатидилсерин, гликолипиды. Доля липидов составляет 40-90 %.

Белки|Белки: периферические, интегральные (гликопротеины), спектрин, актин, цитоскелет.

Основной структурный элемент – двойной слой фосфолипидных молекул.

Кровельная мембрана: определение и типология

Немного статистики. На территории Российской Федерации мембрана в качестве кровельного материала используется не так уж и давно. Удельный вес мембранных кровель из общего числа|числа мягких перекрытий крыш составляет всего 1,5 %. Более широкое распространение в России получили битумные и мастичные кровли. А вот в Западной Европе на долю мембранных кровель приходится 87 %. Разница ощутимая.

Как правило, мембрана в роли основного материала при перекрытии крыши идеально подходит для плоских кровель. Для имеющих большой уклон она подходит в меньшей степени.

Объёмы производства и реализации мембранных кровель на отечественном рынке имеют положительную тенденцию роста|роста. Почему? Причины более чем ясны:

• Срок эксплуатации составляет около 60 лет. Представьте себе, только гарантийный срок использования, который устанавливается производителем, достигает 20 лет.
• Лёгкость в монтаже. Для сравнения: установка битумной кровли занимает в 1,5 раза больше времени, нежели монтаж мембранного перекрытия.
• Простота в обслуживании и проведении ремонтных работ.

Толщина кровельных мембран может составлять 0,8-2 мм, а средний показатель веса|веса одного метра квадратного равен 1,3 кг.

Свойства кровельных мембран:

Мембрана кровельная бывает трёх типов. Главный классификационный признак – вид полимерного материала, составляющего основание полотна|полотна. Итак, кровельные мембраны бывают:

Мембрана профилированная: характеристика, функции и преимущества

Профилированные мембраны – это инновация на строительном рынке. Такая мембрана эксплуатируется в качестве гидроизоляционного материала.

Вещество, используемое при изготовлении, – полиэтилен. Последний бывает двух типов: полиэтилен высокого давления (ПВД) и полиэтилен низкого давления (ПНД).

Техническая характеристика мембраны из ПВД и ПНД

Источник:
http://biologyinfo.ru/page/membrana-stroenie-funkcija/

СПАДИЛО.РУ

теория по биологии цитология

Теория для подготовки к блоку «Цитология»

Клеточная мембрана

Мембрана клетки = цитоплазматическая мембрана = плазматическая мембрана = плазмалемма

Образована двумя слоями фосфолипидов, которые имеют гидрофильные головки и гидрофобные хвосты. Головки расположены в сторону жидких сред: цитоплазма и внеклеточное вещество/ вещество окружающей среды, а хвосты – друг к другу. Так клеточная мембрана является достаточно плотной структурой, но в то же время пластичной и подвижной. Билипидный слой не дает содержимому клетки растекаться, а также препятствует проникновению внутрь клетки веществ, способных нанести ей вред.

Строение клеточной мембраны

Мембрана клеток частично проницаема. Это значит, что любое вещество не может в нее проникнуть, однако и закрытой ее назвать нельзя. Так как существуют константы гомеостаза (гомеостаз – постоянство внутренней среды), определяющие содержание веществ внутри клетки, то клетка выводит ненужные ей вещества и пропускает нужные. Для этого в клетках есть разные приспособления:

Белки-рецепторы для того, чтобы узнавать молекулы веществ, приближающихся к клетке.

Белки, образующие «тоннели» в клеточной мембране для пассивного тока воды и некоторых неорганических ионов.

Клеточная мембрана помимо выборочной проницаемости обладает свойством текучести. Для захвата пищевых частиц мембрана клетки впячивается, края этого участка мембраны как бы обнимают пищу. Потом края замыкаются и пища в пищевом пузырьке, который называется фагосомой, направляется в пищеварительную вакуоль, где специальные белки-ферменты расщепят пищу. Процесс захвата клеткой твердой пищи называется фагоцитозом. Если же клетка поглощает капельку, то процесс называется пиноцитозом, а пузырек, в котором капля транспортируется в вакуоль – везикулой. Когда клетка заканчивает свои пищеварительные процессы, то ей, как и многоклеточному сложному организму, нужно вывести наружу непереваренные остатки. Тогда происходит экзоцитоз (приставка «экзо-» означает наружу), процесс обратный фагоцитозу.

Мембрана клетки не представляет их себя непрерывную цепь липидов, она имеет включения в виде белков разных конфигураций. Они могут быть на поверхности мембраны, проходить сквозь нее, образовывать каналы, находиться в наружном или внутреннем слое липидов.

Во-первых, это отличительная черта эукариотических организмов. Ядро управляет процессами внутри клетки, а также хранит генетическую информацию, которая передается по наследству.

Мембрана ядра состоит из двух оболочек, пронизанных ядерными порами. Внешняя оболочка ядра шероховатая, она связана с эндоплазматической сетью клетки.

Строение ядра. * Ядерный сок = кариоплазма.

Через поры тРНК и иРНК выходят в цитоплазму клетки. Тем временем, пока клетка не делится, в ядре располагаются деспирализованные молекулы ДНК, или же хроматин. Хроматином называются молекулы ДНК, которые связаны с белками. В профазе митоза и в профазе первого деления мейоза хроматин спирализуется, то есть наматывается на специальные гистоновые белки как проволока на карандаш. В таком виде ДНК становится компактной. В интерфазе можно увидеть огромные политенные хромосомы. Они настолько большие, что их прекрасно можно рассмотреть и в обычный световой микроскоп, однако образуются такие хромосомы далеко не во всех клетках. 1 хромосома образована 1 молекулой ДНК. Хромосомы могут быть однохроматидными и двухроматидными. Как раз-таки двухроматидными, состоящими из 2х сестринских хроматид, хромосомы становятся после процесса репликации. В центре такие хромосомы соединены особой перетяжкой – центромерой. Каждая хроматида имеет по два плеча, они могут быть разной длины, а могут быть одинаковой. На концах хроматид располагаются теломеры. Интересный факт: старением организма связано с укорачиванием теломер с течением жизни.

Строение двухроматидной хромосомы

Внутрь клетки проникают неорганические ионы, АТФ, белки и ферменты и т.д. В ядре есть жидкая составляющая, как в клетке, кариоплазма. А в кариоплазме – ядрышки, в которых происходит синтез частей рибосом. В цитоплазме формируются целые рибосомы. В одном ядре могут находиться от 1 до 7 ядрышек, образованных близкими по отношению друг к другу петлями ДНК.

Обычно в клетках располагается одно ядро, но бывают и исключения: эритроциты в ходе созревания утрачивают свое ядро, а клетки мышечной ткани – миоциты, наоборот имеют много ядер.

Источник:
http://spadilo.ru/kletochnaya-membrana-i-yadro/

Цитоплазматическая мембрана | справочник Пестициды.ru

Структура цитоплазматической мембраны

Структура цитоплазматической мембраны

---

1. Фосфолипиды; 2. Гликолепиды; 3. Интегральные белки; 4. Периферические белки; 5. Олигосахариды^[1].

Бактериальная клетка, как и любая другая клетка прокариот, имеет цитоплазму, окруженную цитоплазмотической мембраной. Цитоплазма и цитоплазматическая мембрана составляют протопласт. Снаружи от него располагаются поверхностные структуры. К ним относятся: клеточная стенка, капсулы, чехлы, слизистые слои, жгутики, ворсинки и прочие структуры^[1].

Состав ЦПМ

Толщина цитоплазматической мембраны бактериальной клетки обычно составляет около 6–8 нм. На ее долю приходится до 15% сухой массы клетки^[3].

Состоит ЦПМ из липидов (15–45%), белков (45–60%) и незначительного количества углеводов (около 10%)^[3].

Липиды представлены фосфолипидами – до 30% сухой массы самой мембраны. Преобладают фосфатидилглицерин и дифосфатидилглицерин. В меньшем количестве представлены фосфатидилинозит и фосфатидилэтаноламин. Кроме того, обнаружены гликолипиды, каротиноиды, хиноны^[3].

В составе липидов присутствуют нетипичные жирные кислоты (ненасыщенные и мононасыщенные), циклопропановые и разветвленные жирные кислоты. Набор жирных кислот и состоящих из них липидов для прокариот является видоспецифичным признаком^[3].

Белки составляют половину и более сухой массы мембран. Их насчитывается более 20 типов. Они подразделяются на интегральные (погружены в гидрофобную область мембраны) и периферические (локализованы на поверхности гидрофильного слоя и часто прикреплены к интегральным белкам)^[3].

Углеводы в мембране взаимосвязаны с белками и липидами. Они обычно локализованы только на наружной поверхности и выполняют функции рецепторов опознавания факторов внешней среды^[3].

Структура ЦПМ

Цитоплазматическая мембрана бактерий, как и все прочие биологические мембраны, является асимметричной жидкокристаллической структурой. Ее асимметрия обусловлена химическим строением молекул белка и их расположением в липидном слое. Одни белки располагаются на поверхности, другие – погружены в него, третьи проходят насквозь от внутренней до внешней поверхности бислоя. Строго определенная ориентация мембранных белков обусловлена их синтезом и асимметричным включением в мембрану^[3].

Наружная и внутренняя поверхности ЦПМ различаются по ферментативной активности^[3].

В зависимости от условий окружающей среды, в частности от температуры, ЦПМ находится в различных фазовых состояниях: разжиженном или кристаллическом. При переходе из одной фазы в другую меняется подвижность компонентов мембраны, плотность ее упаковки. Это может приводить к нарушениям в функциональной активности ЦПМ^[3].

Функции ЦПМ

Цитоплазматическая мембрана выполняет ряд существенных для клетки функций:

1. Поддержание внутреннего постоянства цитоплазмы клетки, что достигается за счет полупроницаемости ЦПМ. Она проницаема для воды и низкомолекулярных веществ, но не проницаема для ионизированных соединений^[1].
2. Транспорт ионизированных веществ внутрь клетки и выход их наружу. Это осуществляется за счет специальных транспортных систем, локализирующихся в мембране. Такие системы функционируют за счет механизмов активного транспорта и системы специфических ферментов пермеаз^[1].
3. Транспорт веществ в клетку и вывод их наружу, что так же связано с полупроницаемостью ЦПМ^[1].
4. Локализация электротранспортной цепи и ферментов окислительного фосфорилирования^[1].
5. Синтез клеточной стенки и капсулы, что происходит за счет наличия в ЦПМ специфических переносчиков для образующихся молекул^[1].
6. Закрепление и энергетическое обеспечение работы жгутиков^[1].

 

НАРУЖНАЯ МЕМБРАНА ПАТОГЕННЫХ ПРЕДСТАВИТЕЛЕЙ РОДА LEPTOSPIRA | Ваганова

1. Ананьина Ю.В., Зайцев С.В. Внутривидовая гетерогенность Leptospira interrogans по экологическим признакам // Идеи Пастера в борьбе с инфекциями: Материалы конф. — СПб., 1995. — С. 123.

2. Карасева Е.В. Некоторые особенности экологии патогенных лептоспир в естественных условиях природного очага // ЖМЭИ. — 1974. — № 5. — С. 36–40.

3. Куликов В.Н., Токаревич Н.К., Стоянова Н.А., Майорова С.О. Получение родоспецифических рекомбинантных антигенов лептоспир и изучение их активности // Идеи Пастера в борьбе с инфекциями: Материалы конф. — СПб., 2008. — С. 95.

4. Amutha R., Chaudhuri P., Garg A.P., Cheema P.S., Srivastava S.K. Immunoreactive outer membrane proteins of Leptospira interrogans serovar Canicola strain Hond Utrecht IV // Indian J. Med. Res. — 2006. — Vol. 124, N 5. — P. 569–574.

5. Artiushin S., Timoney J. F., Nally J., Verma A. Hostinducible immunogenic sphingomyelinase-like protein, Lk73.5, of Leptospira interrogans // Infect. Immun. — 2004. — Vol. 72, N 2. — P. 742–749.

6. Asuthkar S., Velineni S., Stadlmann J., Altmann F., Sritharan M. Expression and characterization of an iron-regulated hemin-binding protein, HbpA, from Leptospira interrogans serovar Lai // Infect. Immun. — 2007. — Vol. 75, N 9. — P. 4582–4591.

7. Atzingen M.V., Barbosa A.S., De Brito T., Vasconcellos S.A., de Morais Z.M., Lima D.M., Abreu P.A., Nascimento A.L. Lsa21, a novel leptospiral protein binding adhesive matrix molecules and present during human infection // BMC Microbiol. — 2008. — Vol. 8. — e70.

8. Barbosa A.S., Abreu P.A.E., Neves F.O., Atzingen M.V., Watanabe M.M., Vieira M.L., Morais Z.M., Vasconcellos S.A., Nascimento A.L. A newly identified leptospiral adhesin mediates attachment to laminin // Infect. Immun. — 2006. — Vol. 74, N 11. — P. 6356–6364.

9. J.K., Barnett D., Bolin C.A., Summers T.A., Wagar E.A., Cheville N.F., Hartskeerl R.A., Haake D.A. Expression and distribution of leptospiral outer membrane components during renal infection of hamsters // Infect. Immun. — 1999. — Vol. 67, N 2. — P. 853–861.

10. J.A., LeFebvre R.B., Pan M.J. Protein and antigen profiles of prevalent serovars of Leptospira interrogans // Infect. Immun. — 1991. — Vol. 59, N 5. — P. 1772–1777.

11. Braun V., Wolff H. The murein-lipoprotein linkage in the cell wall of Escherichia coli // Eur. J. Biochem. — 1970. — Vol. 14, N 2. — P. 387–391.

12. Bulach D.M., Kalambaheti T., de la Pea-Moctezuma A., Adler B. Functional analysis of genes in the rfb locus of Leptospira borgpetersenii serovar Hardjo subtype Hardjobovis // Infect. Immun. — 2000. — Vol. 68, N 7. — P. 3793–3798.

13. Cachay E.R., Vinetz J.M. A global research agenda for leptospirosis // J. Postgrad. Med. — 2005. — Vol. 51, N 3. — P. 174–178.

14. Carvalho E., Barbosa A.S., Gmez R.M., Cianciarullo A.M., Hauk P., Abreu P.A., Fiorini L.C., Oliveira M.L., Romero E.C., Gon ales A.P., Morais Z.M., Vasconcellos S.A., Ho P.L. Leptospiral TlyC is an extra cellular matrix-binding protein and does not present hemolysin activity // FEBS Lett. — 2009. — Vol. 583, N 8. — P. 1381–1385.

15. Cerqueira G.M., McBride A.J., Picardeau M., Ribeiro S.G., Moreira A.N., Morel V., Reis M.G., Ko A.I., Dellagostin O.A. Distribution of the leptospiral immunoglobulin-like (lig) genes in pathogenic Leptospira species and application of ligB to typing leptospiral isolates // J. Med. Microbiol. — 2009. — Vol. 58, N 9. — P. 1173 –1181.

16. Chapman A.J., Everard C.O., Faine S., Adler B. Antigens recognized by the human immune response to severe leptospirosis in Barbados // Epidemiol. Infect. — 1991. — Vol. 107, N 1. — P. 143–155.

17. Chassin C., Picardeau M., Goujon J.M., Bourhy P., Quellard N., Darche S., Badell E., d’Andon M.F., Winter N., Lacroix-Lamand S., Buzoni-Gatel D., Vandewalle A., Werts C. TLR4- and TLR2-mediated B cell responses control the clearance of the bacterial pathogen, Leptospira interrogans // J. Immunol. — 2009. — Vol. 183, N 4. — P. 2669–2677.

18. Choy H.A. Kelley M.M., Chen T.L., Mller A.K., Matsunaga J., Haake D.A. Physiological osmotic induction of Leptospira interrogans adhesion: LigA and LigB bind extracellular matrix proteins and fibrinogen // Infect. Immun. — 2007. — Vol. 5, N 5. — P. 2441–2450.

19. Cinco M., Banfi E., Panfili E. Heterogeneity of lipopolysaccharide banding patterns in Leptospira spp // J. Gen. Microbiol. — 1986. — Vol. 132, N 4. — P. 1135–1138.

20. Croda J., Ramos J.G., Matsunaga J., Queiroz A., Homma A., Riley L.W., Haake D.A., Reis M.G., Ko A.I. Leptospira immunoglobulin-like proteins as a serodiagnostic marker for acute leptospirosis // J. Clin. Microbiol. — 2007. — Vol. 45, N 5. — P. 1528–1534.

21. Cullen P.A., Cordwell S.J., Bulach D.M., Haake D.A., Adler B. Global analysis of outer membrane proteins from Leptospira interrogans serovar Lai // Infect. Immun. — 2002. — Vol. 70, N 5. — P. 2311–2318.

22. Cullen P.A., Haake D.A., Bulach D.M., Zuerner R.L., Adler B. LipL21 is a novel surface-exposed lipoprotein of pathogenic Leptospira species // Infect. Immun. — 2003. — Vol. 71, N 5. — P. 2414–2421.

23. Dey S., Mohan C.M., Ramadass P., Nachimuthu K. Diagnosis of leptospirosis by recombinant antigen based single serum dilution ELISA // Indian J. Med. Res. — 2008. — Vol. 128, N 2. — P. 172–177.

24. Dong H., Hu Y., Xue F., Sun D., Ojcius D.M., Mao Y., Yan J. Characterization of the ompL1 gene of pathogenic Leptospira species in China and cross-immunogenicity of the OmpL1 protein // BMC Microbiol. — 2008. — Vol. 8. — e223.

25. Eshghi A., Cullen P.A., Cowen L., Zuerner R.L., Cameron C.E. Global proteome analysis of Leptospira interrogans // J. Proteome Res. — 2009. — Vol. 8, N 10. — P. 456 4 – 4578.

26. Faine S., Adler B., Bolin C., Perolat P. Leptospira and Leptospirosis. — Melbourn: MediSci, 1999. — 272 p.

27. Feng C.Y., Li Q.T., Zhang X.Y., Dong K., Hu B.Y., Guo X.K. Immune strategies using single-component LipL32 and multi-component recombinant LipL32–41-OmpL1 vaccines against Leptospira // Braz. J. Med. Biol. Res. — 2009. — Vol. 42, N 9. — P. 796–803.

28. Flannery B., Costa D., Carvalho F.P., Guerreiro H., Matsunaga J., Da Silva E.D., Ferreira A.G., Riley L.W., Reis M.G., Haake D.A., Ko A.I. Evaluation of recombinant Leptospira antigen-based enzyme-linked immunosorbent assays for the serodiagnosis of leptospirosis // J. Clin. Microbiol. — 2001. — Vol. 39, N 9. — P. 3303–3310.

29. Guerreiro H., Croda J., Flannery B., Mazel M., Matsunaga J., Galvão Reis M., Levett P.N., Ko A.I., Haake D.A. Leptospiral proteins recognized during the humoral immune response to leptospirosis in hu mans // Infect. Immun. — 2001. — Vol. 69, N 8. — P. 4958–4968.

30. Haake D A. Spirochaetal lipoproteins and pathogenesis // Microbiology. — 2000. — Vol. 146. — P. 1491–1504.

31. Haake D.A., Champion C.I., Martinich C., Shang E.S., Blanco D.R., Miller J.N., Lovett M.A. Molecular cloning and sequence analysis of the gene encoding OmpL1, a transmembrane outer membrane protein of pathogenic Leptospira spp. // J. Bacteriol. — 1993. — Vol. 175, N 13. — P. 4225–4234.

32. Haake D.A., Chao G., Zuerner R.L. Barnett J.K., Barnett D., Mazel M., Matsunaga J., Levett P.N., Bolin C.A. The leptospiral major outer membrane protein LipL32 is a lipoprotein expressed during mammalian infection // Infect. Immun. — 2000. — Vol. 68, N 4. — P. 2276 –2285.

33. Haake D.A., Martinich C., Summers T.A., Shang E.S., Pruetz J.D., McCoy A.M., Mazel M.K., Bolin C.A. Characterization of leptospiral outer membrane lipoprotein LipL36: downregulation associated with late-log-phase growth and mammalian infection // Infect. Immun. — 1998. — Vol. 66, N 4. — P. 1579–1587.

34. Haake D.A., Matsunaga J. Leptospira: a spirochaete with a hybrid outer membrane // Mol. Microbiol. — 2010.

35. Haake D.A., Mazel M.K., McCoy A.M., Milward F., Chao G., Matsunaga J., Wagar E.A. Leptospiral outer membrane proteins OmpL1 and LipL41 exhibit synergistic immunoprotection // Infect. Immun. — 1999. — Vol. 67, N 12. — P. 6572–6582.

36. Haake D.A., Suchard M.A., Kelley M.M., Dundoo M., Alt D.P., Zuerner R.L. Molecular evolution and mosaicism of leptospiral outer membrane proteins involves horizontal DNA transfer // J. Bacteriol. — 2004. — Vol. 186, N 9. — P. 2818–2828.

37. Haake D.A., Walker E.M., Blanco D.R., Bolin C.A., Miller M.N., Lovett M.A. Changes in the surface of Leptospira interrogans serovar grippotyphosa during in vitro cultivation // Infect. Immun. — 1991. — Vol. 59, N 3. — P. 1131–1140.

38. Hoke D.E., Egan S., Cullen P.A., Adler B. LipL32 is an extracellular matrix-interacting protein of Leptospira spp. and Pseudoalteromonas tunicate // Infect. Immun. — 2008. — Vol. 76, N 5. — P. 2063–2069.

39. Hung C.C., Chang C.T., Tian Y.C., Wu M.S., Yu C.C., Pan M.J., Vandewalle A., Yang C.W. Leptospiral membrane proteins stimulate pro-inflammatory chemokines secretion by renal tubule epithelial cells through toll-like receptor 2 and p38 mitogen activated protein kinase // Nephrol. Dial. Transplant. — 2006. — Vol. 21, N 4. — P. 898–910.

40. Isogai E., Isogai H., Kubota T., Fujii N., Hayashi S., Indoh T., Takagi S., Miura H., Kimura K. Apoptosis of lymphocytes in mice administered lipopolysaccharide from Leptospira interrogans // Zentralbl. Veterinarmed B. — 1998. — Vol. 45, N 9. — P. 529–537.

41. Isogai E., Isogai H., Kurebayashi Y., Ito N. Biological activities of leptospiral lipopolysaccharide // Zentralbl Bakteriol Mikrobiol Hyg A. — 1986. — Vol. 261, N 1. — P. 53 – 64.

42. Koizumi N., Watanabe H. Leptospiral immunoglobulin-like proteins elicit protective immunity // Vaccine. — 2004. — Vol. 22, N 11–12. — P. 1545–1552.

43. Lee S.H., Kim K.A., Park Y.G., Seong I.W., Kim M.J., Lee Y.J. Identification and partial characterization of a novel hemolysin from Leptospira interrogans serovar lai // Gene. — 2000. — Vol. 254. — P. 19–28.

44. Levett P.N. Leptospirosis // Clin. Microbiol. Rev. — 2001. — Vol. 14, N 2. — P. 296–326.

45. Lin X., Chen Y., Lu Y., Yan J., Yan J. Application of loop-mediated isothermal amplification method for the detection of pathogenic Leptospira // Diagn. Microbiol. Infect. Dis. — 2009. — Vol. 63, N 3. — P. 237–242.

46. Lin X., Chen Y., Yan J., Adler B. Recombinant multiepitope protein for diagnosis of leptospirosis // Clin. Vaccine Immunol. — 2008. — Vol. 15, N 11. — P. 1711–1714.

47. Lo M., Cordwell S.J., Bulach D.M., Adler B. Comparative transcriptional and translational analysis of leptospiral outer membrane protein expression in response to temperature // PLoS Negl Trop Dis. — 2009. — Vol. 3, N 12. — e560.

48. Longhi M.T., Oliveira T.R., Romero E.C., Gonales A.P., de Morais Z.M., Vasconcellos S.A., Nascimento A.L. A newly identified protein of Leptospira interrogans mediates binding to laminin // J. Med. Microbiol. — 2009. — Vol. 58, N 10. — P. 1275–1282.

49. Ludwig W., Euzby J., Whitman W.B. Draft taxonomic outline of the Bacteroidetes, Planctomycetes, Chlamydiae, Spirochaetes, Fibrobacteres, Fusobacteria, Acidobacteria, Verrucomicrobia, Dictyoglomi, and Gemmatimonadetes. Bergey’s Manual Trust, Bergey’s Taxonomic Outlines. — Vol. 4. — P. 16.

50. Matsunaga J., Sanchez Y., Xu X, Haake D.A. Osmolarity, a key environmental signal controlling expression of leptospiral proteins LigA and LigB and the extracellular release of LigA // Infect. Immun. — 2005. — Vol. 73, N 1. — P. 70–78.

51. Matsunaga J., Young T.A., Barnett J.K., Barnett D., Bolin C.A., Haake D.A. Novel 45-kilodalton leptospiral protein that is processed to a 31-kilodalton growth-phase-regulated peripheral membrane protein // Infect. Immun. — 2002. — Vol. 70, N 1. — P. 323–334.

52. Matsunaga J., Barocchi M.A., Croda J., Young T.A., Sanchez Y., Siqueira I., Bolin C.A., Reis M.G., Riley L.W., Haake D.A., Ko A.I. Pathogenic Leptospira species express surface-exposed proteins belonging to the bacterial immunoglobulin superfamily // Mol. Microbiol. — 2003. — Vol. 49, N 4. — P. 929–945.

53. Matsunaga J., Werneid K., Zuerner R.L., Frank A., Haake D.A. LipL46 is a novel surface-exposed lipoprotein expressed during leptospiral dissemination in the mammalian host // Microbiology. — 2006. — Vol. 152, N 12. — P. 3777–3786.

54. Nahori M.A., Fourni-Amazouz E., Que-Gewirth N.S., Balloy V., Chignard M., Raetz C.R., Saint Girons I., Werts C. Differential TLR recognition of leptospiral lipid A and lipopolysaccharide in murine and human cells // J. Immunol. — 2005. — Vol. 175, N 9. — P. 6022–6031.

55. Nally J.E., Chow E., Fishbein M.C., Blanco D.R., Lovett M.A. Changes in lipopolysaccharide O antigen distinguish acute versus chronic Leptospira interrogans infections // Infect. Immun. — 2005. — Vol. 73, N 6. — P. 3251–3260.

56. Nally J.E., Timoney J.F., Stevenson B. Temperature-regulated protein synthesis by Leptospira interrogans // Infect. Immun. — 2001. — Vol. 69, N 1. — P. 400–404.

57. Nally J.E., Whitelegge J.P., Bassilian S., Blanco D.R., Lovett M.A. Characterization of the outer membrane proteome of Leptospira interrogans expressed during acute lethal infection // Infect. Immun. — 2007. — Vol. 75, N 2. — P. 766–773.

58. Nascimento A.L., Verjovski-Almeida S., Van Sluys M.A., Monteiro-Vitorello C.B., Camargo L.E., Digiampietri L.A., Harstkeerl R.A., Ho P.L., Marques M.V., Oliveira M.C., Setubal J.C., Haake D.A., Martins E.A. Genome features of Leptospira interrogans serovar Copenhageni // Braz. J. Med. Biol. Res. — 2004. — Vol. 37, N 4. — P. 459–477.

59. Okuda M., Sakai Y., Matsuuchi M., Oikawa T., Watanabe M., Itamoto K., Iwata H., Kano R., Hasegawa A., Onishi T., Inokuma H. Enzyme-linked immunosorbent assay for the detection of canine Leptospira antibodies using recombinant OmpL1 protein // J. Vet. Med. Sci. — 2005. — Vol. 67, N 3. — P. 249 –254.

60. Oliveira T.R., Longhi M.T., de Morais Z.M., Romero E.C., Blanco R.M., Kirchgatter K., Vasconcellos S.A., Nascimento A.L. Evaluation of leptospiral recombinant antigens MPL17 and MPL21 for serological diagnosis of leptospirosis by enzyme-linked immunosorbent assays // Clin. Vaccine Immunol. — 2008. — Vol. 15, N 11. — P. 1715–1722.

61. Palaniappan R.U.M., Chang Y.-F., Hassan F., McDonough S.P., Pough M., Barr S.C., Simpson K.W., Mohammed H.O., Shin S., McDonough P., Zuerner R.L., Qu J., Roe B. Expression of leptospiral immunoglobulin-like protein by Leptospira interrogans and evaluation of its diagnostic potential in a kinetic ELISA / J. Med. Microbiol. — 2004. — Vol. 53. – P. 975–984.

62. Palaniappan R.U., Chang Y.F., Jusuf S.S., Artiushin S., Timoney J.F., McDonough S.P., Barr S.C., Divers T.J., Simpson K.W., McDonough P.L., Mohammed H.O. Cloning and molecular characterization of an immunogenic LigA protein of Leptospira interrogans // Infect. Immun. — 2002. — Vol. 70, N 10. — P. 5924–5930.

63. Palaniappan R.U., McDonough S.P., Divers T.J., Chen C.S., Pan M.J., Matsumoto M., Chang Y.F. Immuno protection of recombinant leptospiral immunoglobulin-like protein A against Leptospira interrogans serovar Pomona infection // Infect. Immun. — 2006. — Vol. 74, N 3. — P. 1745–1750.

64. Paster B.J., Dewhirst F.E., Weisburg W.G., Tordoff L.A., Fraser G.J., Hespell R.B., Stanton T.B., Zablen L., Mandelco L., Woese C.R. Phylogenetic analysis of the spirochetes // J. Bacteriol. — 1991. — Vol. 173, N 19. — P. 6101– 6109.

65. Patarakul K., Lo M., Adler B. Global transcriptomic response of Leptospira interrogans serovar Copenhageni upon exposure to serum // BMC Microbiol. — 2010. — Vol. 10. — e31.

66. Peсa-Moctezuma A. de la, Bulach D.M., Kalambaheti T., Adler B. Comparative analysis of the LPS biosynthetic loci of the genetic subtypes of serovar Hardjo: Leptospira interrogans subtype Hardjoprajitno and Leptospira borgpetersenii subtype Hardjobovis // FEMS Microbiol Lett. — 1999. — Vol. 177, N 2. — P. 319–326.

67. Picardeau M., Bulach D.M., Bouchier C., Zuerner R.L., Zidane N., Wilson P.J., Creno S., Kuczek E.S., Bommezzadri S., Davis J.C., McGrath A., Johnson M.J., Boursaux-Eude C., Seemann T., Rouy Z., Coppel R.L., Rood J.I., Lajus A., Davies J.K., M digue C., Adler B. Genome sequence of the saprophyte Leptospira biflexa provides insights into the evolution of Leptospira and the pathogenesis of leptospirosis // PLoS One. — 2008. — Vol. 3, N 2. — e1607.

68. Pinne M., Haake D.A. A comprehensive approach to identification of surface-exposed, outer membrane-spanning proteins of Leptospira interrogans // PLoS One. — 2009. — Vol. 4, N 6. — e6071.

69. Qin J.H., Sheng Y.Y., Zhang Z.M., Shi Y.Z., He P., Hu B.Y., Yang Y., Liu S.G., Zhao G.P., Guo X.K. Genome-wide transcriptional analysis of temperature shift in L. interrogans serovar lai strain 56601 // BMC Microbiol. — 2006. — Vol. 6. — e51.

70. Saengjaruk P., Chaicumpa W., Watt G., Bunyaraksyotin G., Wuthiekanun V., Tapchaisri P., Sittinont C., Panaphut T., Tomanakan K., Sakolvaree Y., Chongsa-Nguan M., Mahakunkijcharoen Y., Kalambaheti T., Naigowit P., Wambangco M.A., Kurazono H., Hayashi H. Diagnosis of human leptospirosis by monoclonal antibody-based antigen detection in urine // J. Clin. Microbiol. — 2002. — Vol. 40, N 2.– P. 480–489.

71. Shang E.S., Exner M.M., Summers T.A., Martinich C., Champion C.I., Hancock R.E., Haake D.A. The rare outer membrane protein, OmpL1, of pathogenic Leptos pira species is a heat-modifiable porin // Infect. Immun. — 1995. — Vol. 63, N 8. — P. 3174–3181.

72. Shang E.S., Summers T.A., Haake D.A. Molecular cloning and sequence analysis of the gene encoding LipL41, a surface-exposed lipoprotein of pathogenic Leptospira species // Infect. Immun. — 1996. — Vol. 64, N 6. — P. 2322–2330.

73. Silva E.F., Medeiros M.A., McBride A.J., Matsunaga J., Esteves G.S., Ramos J.G., Santos C.S., Croda J., Homma A., Dellagostin O.A., Haake D.A., Reis M.G., Ko A.I. The terminal portion of leptospiral immunoglobulin-like protein LigA confers protective immunity against lethal infection in the hamster model of leptospirosis // Vaccine. — 2007. — Vol. 25, N 33. — P. 6277–6286.

74. Srivastava S.K., Chaudhuri P., Thangapandian E., Mariya R., Amutha R. Evaluation of recombinant Leptospira interrogans serovar canicola outer membrane proteins as diagnostic antigen // Indian J. Med. Microbiol. — 2006. — Vol. 24, N 4. — P. 346–348.

75. Stevenson B., Choy H.A., Pinne M., Rotondi M.L., Miller M.C., Demoll E., Kraiczy P., Cooley A.E., Creamer T.P., Suchard M.A., Brissette C.A., Verma A., Haake D.A. Leptospira interrogans endostatin-like outer membrane proteins bind host fibronectin, laminin and regulators of complement // PLoS One. — 2007. — Vol. 14, N 11. — e1188.

76. Tahiliani P., Kumar M.M., Chandu D., Kumar A., Nagaraj C., Nandi D. Gel purified lipl32: a prospective antigen for detection of leptospirosis // J. Postgrad. Med. — 2005. — Vol. 51, N 3.– P. 164–168.

77. Verma A., Hellwage J., Artiushin S., Zipfel P.F., Kraiczy P., Timoney J.F., Stevenson B. LfhA, a novel factor h-binding protein of Leptospira interrogans // Infect. Immun. — 2007. — Vol. 74, N 5. — P. 2659–2666.

78. Vieira M.L., Pimenta D.C., de Morais Z.M., Vasconcellos S.A., Nascimento A.L. Proteome analysis of Leptospira interrogans virulent strain // Open Microbiol. J. — 2009. — Vol. 7, N 3. — P. 69–74.

79. Vieira M.L., Atzingen M.V., Oliveira T.R., Oliveira R., Andrade D.M., Vasconcellos S.A., Nascimento A.L. In vitro identification of novel plasminogen-binding receptors of the pathogen Leptospira interrogans // PLoS One. — 2010. — Vol. 5, N 6. — e11259.

80. Vijayachari P., Sugunan A.P., Shriram A.N. Leptospiro sis: an emerging global public health problem // J. Biosci. —2008. — Vol. 33, N 4. — P. 557–569.

81. Vinh T., Adler B., Faine S. Ultrastructure and chemical composition of lipopolysaccharide extracted from Leptospira interrogans serovar copenhageni // J. Gen. Microbiol. — 1986. — Vol. 132, N 1. — P. 103–109.

82. Werts C., Tapping R.I., Mathison J.C., Chuang T.H., Kravchenko V., Saint Girons I., Haake D.A., Godowski P.J., Hayashi F., Ozinsky A., Underhill D.M., Kirschning C.J., Wagner H., Aderem A., Tobias P.S., Ulevitch R.J. Leptospiral lipopolysaccharide activates cells through a TLR2-dependent mechanism // Nat. Immunol. — 2001. — Vol. 4, N 2. — P. 346–352.

83. Yang C.W., Wu M.S., Pan M.J., Hsieh W.J., Vandewalle A., Huang C.C. The Leptospira outer membrane protein LipL32 induces tubulointerstitial nephritis-mediated gene expression in mouse proximal tubule cells // J. Am. Soc. Nephrol. — 2002. — Vol. 13, N 8. — P. 2037–2045.

84. Yang H.L., Zhu Y.Z., Qin J.H., He P., Jiang X.C., Zhao G.P., Guo X.K. In silico and microarray-based genomic approaches to identifying potential vaccine candidates against Leptospira interrogans // BMC Genomics. — 2006. — Vol. 7. — e293.

85. Zhang X.Y., Yu Y., He P., Zhang Y.X., Hu B.Y., Yang Y., Nie Y.X., Jiang X.G., Zhao G.P., Guo X.K. Expression and comparative analysis of genes encoding outer membrane proteins LipL21, LipL32 and OmpL1 in epidemic leptospires // Acta Biochim. Biophys. Sin. (Shanghai). — 2005. — Vol. 37, N 1. — P. 649–656.

Внешняя мембрана — обзор

3.1 OMV: состав, биогенез и функциональные роли

OMV представляют собой устойчивые и дискретные сферические двухслойные липидные наноструктуры диаметром от 10 до 300 нм, происходящие из оболочки клетки и неспособные к независимой репликации ( Kulp, Kuehn, 2010; Huang et al., 2016) (рис.4). Отделение OMV было впервые обнаружено более 50 лет назад на микрографических снимках, сделанных с помощью просвечивающего электронного микроскопа, на которых изображена ультраструктура стенки бактериальной клетки (Bladen and Waters, 1963; Bayer and Anderson, 1965; Chatterjee and Das, 1967).Было установлено, что эти наносферические структуры представляют собой единую мембрану, окружающую электронно-плотный центр (Work et al., 1966). Другие исследования того же периода также сообщили о наличии «внеклеточных глобул» в бесклеточном супернатанте E . coli культивировали в условиях ограничения роста питательных веществ (Bishop and Work, 1965; Knox et al., 1966; Work et al., 1966). Поэтому изначально предполагалось, что образование OMV происходит исключительно в стрессовых условиях.Тем не менее, дальнейшие исследования ясно показали, что OMV также можно обнаружить в нестрессовых условиях, как в лабораторных условиях, так и в условиях окружающей среды (Hoekstra et al., 1976; Hellman et al., 2000). В настоящее время известно, что OMV вносят вклад в множество ключевых биологических функций, и одна из первых ролей, когда-либо описанных для OMV, — это их участие в патогенезе, особенно в качестве средств доставки факторов вирулентности (обзор Ellis and Kuehn, 2010). На протяжении многих лет OMV приписывались дополнительные функции, в зависимости от вида и условий культивирования, включая внутри- и межвидовую коммуникацию, реакцию на стрессы оболочки, приобретение питательных веществ, горизонтальный перенос генов, действия в качестве агентов-приманок, а также общественных благ подробное описание см. в Kulp and Kuehn, 2010 и Schwechheimer and Kuehn, 2015).В целом, OMV, по-видимому, способствуют выживанию бактерий в определенной экологической нише, что подчеркивает их значимость для бактериального гомеостаза.

Рис. 4. Везикулы наружной мембраны грамотрицательных бактерий. (A) Изображение везикулы наружной мембраны (OMV — , верхняя панель ), полученная из оболочки бактериальной клетки (нижняя панель) . Показаны детали внешней мембраны (OM) и внутренней мембраны (IM), включая трансмембранные белки. Периплазматическое пространство, в котором находится слой пептидогликана (PG), показывает растворимые периплазматические белки, неправильно свернутые белки и нуклеиновые кислоты.Содержание OMV иллюстрирует часть биомолекул, которые были идентифицированы как на их мембране, так и в просвете. (B и C) Микрофотографии, полученные с помощью просвечивающего электронного микроскопа, окрашенного уранилацетатом Synechocystis sp. Клетка PCC 6803, высвобождающая OMV (B, увеличение 120 000 ×), и бесклеточная концентрированная внеклеточная среда Synechocystis sp. PCC 6803, показывающий несколько OMV (C, увеличение 40000).

(A) На основе данных января, A.T., 2017. Везикулы наружной мембраны (OMV) грамотрицательных бактерий: перспективное обновление.Фронт. Microbiol. 8, 1053.

Многочисленные исследования показали, что OMV обогащены компонентами OM, а именно LPS и OMP, а также периплазматическими белками, фрагментами PG и даже цитоплазматическими и нуклеиновыми кислотами (Biller et al., 2014, 2017; Lee et al. ., 2016). В ранних сообщениях фактически не дифференцировали MV, искусственно сформированные в растворе (из-за естественного липидного поведения, заключающегося в перегруппировке в пузырьки, неизбирательно захватывая материал от бактериального лизиса) от интактных OMV. Совсем недавно улучшенные методологии изоляции и современные омические методы позволили провести тщательный анализ состава OMV.Примечательно, что OMV на самом деле обогащены определенными клеточными компонентами, в то время как обеднены другими (Lee et al., 2008), что подтверждает идею о том, что выбор содержимого груза не является случайным процессом. Например, Salmonella sp. Содержание OMV варьировалось в зависимости от тестируемых условий роста: в OMV, выделенных из клеток в условиях обилия питательных веществ, преимущественно выявлялись цитозольные белки, участвующие в трансляции и клеточном метаболизме, в то время как в ограниченных условиях питания OMV были обогащены мембранными белками, участвующими в транспорте питательных веществ (Bai и другие., 2014). Кроме того, подход, основанный на масс-спектрометрии, показал, что в OMV не было обнаружено широко консервативного специфического компонента (Schwechheimer et al., 2013), что еще раз указывает на переменный состав. В целом, ожидается, что дифференциальные составы OMV связаны как с зависимыми от штамма особенностями клеточной оболочки, так и с отдельными экологическими нишами (Yoon, 2016).

Было предложено три не исключающих друг друга механизма образования OMV. В одной модели везикуляция происходит, когда ковалентные поперечные связи между мембранными белками и слоем PG локально разрываются либо за счет временного уменьшения общего количества поперечных связей, либо за счет локального смещения поперечных связей, способствуя выпучиванию небольших ОМ порциями.Другая модель включает периплазматические нанотерритории, в которых накапливаются неправильно свернутые белки и другие компоненты оболочки (фрагменты LPS или PG). После этого аномального, ограниченного скопления клеточных компонентов целостность оболочки локально снижается, вызывая образование пузырей в частях ОМ, загруженных содержимым просвета. Наконец, также было высказано предположение, что определенные биофизические свойства некоторых липидов OM могут способствовать везикуляции за счет точного определения специфической интеграции LPS или фосфолипидов, что приводит к изменениям текучести и гибкости мембран.Также предполагается, что многие другие факторы влияют на размер, скорость продукции и состав OMV, и, если существует консенсусный процесс биогенеза OMV, он не полностью охарактеризован (Kulp, Kuehn, 2010; Schwechheimer and Kuehn, 2015; Yoon, 2016). ).

В исследованиях цианобактерий область OMV еще совсем недавно, и многое еще предстоит изучить. Это особенно хорошо иллюстрируется тем фактом, что самая ранняя публикация, посвященная исключительно изучению цианобактериальных OMV, датируется 2014 годом (Biller et al., 2014). В этом новаторском исследовании не только показано, что лабораторно контролируемые культуры морской цианобактерии Prochlorococcus постоянно выделяют OMV, но также и то, что эти везикулы можно найти в большом количестве в пробах морской воды. Кроме того, было продемонстрировано, что OMV Prochlorococcus были способны поддерживать рост гетеротрофных бактериальных культур, участвуя в этих структурах в морских потоках углерода. Кроме того, наблюдались взаимодействия морских фагов и везикул, показывающие способность OMV действовать как «ловушки».В целом авторы проиллюстрировали некоторые фундаментальные роли OMV и их бесчисленные значения для микробных экосистем (Biller et al., 2014). В более поздней публикации OMV Prochlorococcus сравнивали с таковыми трех других морских гетеротрофов в попытке раскрыть частоту упаковки ДНК в везикулы и различия между различными таксонами (Biller et al., 2017). Путем изучения количества и распределения ДНК, связанной с OMV, было показано, что ДНК по-разному инкапсулирована внутри популяций OMV и между ними.Более того, эта работа предполагает, что механизм упаковки ДНК в OMV не работает одинаково у всех бактерий (Biller et al., 2017). Помимо Prochlorococcus и морских Synechococcus было показано, что другие цианобактерии также образуют и высвобождают OMV, включая одноклеточный Synechococcus sp. PCC 7002 (Xu et al., 2013) и Synechocystis sp. PCC 6803 (Pardo et al., 2015; Oliveira et al., 2016), нитевидный Jaaginema litorale LEGE 07176 (Brito et al., 2017), а также нитевидная, образующая гетероцисты Anabaena sp. PCC 7120 (Oliveira et al., 2015a) и Cylindrospermopsis raciborskii (CYRF-01) (Zarantonello et al., 2018).

Помимо функций, описанных выше для OMV, происходящих из морских цианобактерий (Biller et al., 2014), для этих внеклеточных везикул были предложены другие функции. Высвобождение OMV цианобактериями может работать как эффективный путь секреции. Метаболически модифицированный Synechococcus sp.Было показано, что штамм PCC 7002, лишенный двух генов гликогенсинтазы, glgA -I и glgA -II, выделяет значительно больше OMV, чем штамм дикого типа (Xu et al., 2013). Авторы предположили, что, поскольку этот мутант экспортирует спонтанно растворимые сахара в среду, наблюдаемые OMV могут быть связаны с этим механизмом секреции, даже несмотря на то, что содержание сахара в наблюдаемых OMV не оценивалось (Xu et al., 2013) . Кроме того, Synechocystis sp.Штамм PCC 6803, лишенный гомолога TolC (необходимого для мембранно-зависимых механизмов секреции; см. Рис. 1 и 3), также продемонстрировал высвобождение значительно большего количества OMV, чем родительский штамм (Oliveira et al., 2016). Поскольку нокаут tolC был сильно нарушен в секреции внутриклеточных белков, метаболитов и экзогенных соединений, было высказано предположение, что гипервезикуляция может удовлетворить потребность в секреции. В согласии с этим, цианобактериальные OMV также были предложены для транспортировки материала, необходимого для развития биопленок.Это было предложено при наблюдении везикул, происходящих от цианобионтов, в спорокарпе водного папоротника Azolla microphylla (Zheng et al., 2009). Более того, поскольку генетический материал, по сообщениям, наблюдался внутри этих пузырьков, они могли быть векторами для латерального переноса генов между цианобионтом и папоротником (Zheng et al., 2009). Однако цианобактериальные OMV могут также работать как механизм для снятия стресса оболочки: Gonçalves et al. охарактеризован набор из Synechocystis sp. Штаммы PCC 6803, лишенные нескольких компонентов транслоказы IM, участвующих в TolC-зависимых системах секреции (Gonçalves et al., 2018). Интересно, что среди различных штаммов, обладающих разной способностью к высвобождению OMV, нокаут tolC (самый высокий продуцент OMV в исследовании) был единственным, демонстрирующим удивительно высокие уровни транскриптов spy и degQ , кодирующих белки, участвующие в стрессовые реакции оболочки и сверхэкспрессия Spy и DegP (Gonçalves et al., 2018). Таким образом, авторы предположили, что делеция tolC вызывает стресс оболочки, и что гипервезикуляция при нокауте tolC представляет собой независимый механизм борьбы с такими стрессовыми состояниями (Gonçalves et al., 2018).

Наружная мембрана является важным элементом, несущим нагрузку у грамотрицательных бактерий.

1.

Згурская, Х. И., Лопес, К. А. и Гнанакаран, С. Барьер проницаемости оболочек грамотрицательных клеток и подходы для его обхода. ACS Infect. Дис . 1 , 512–522 (2015).

Артикул PubMed PubMed Central CAS Google Scholar

2.

Мартин, Х. и Франк, Х. Количественный анализ бауштайн-анализа в зельванд-фон Escherichia coli B. Z. Naturforsch. B 17 , 190–196 (1962).

Артикул Google Scholar

3.

Deng, Y., Sun, M. & Shaevitz, J. W. Прямое измерение жесткости клеточной стенки при напряжении и тургорного давления в живых бактериальных клетках. Phys. Rev. Lett . 107 , 158101 (2011).

ADS Статья PubMed CAS Google Scholar

4.

Höltje, J. V. Рост несущего напряжение и поддерживающего форму murein sacculus Escherichia coli . Microbiol. Мол. Биол. Ред. . 62 , 181–203 (1998).

PubMed PubMed Central Google Scholar

5.

Кох, А. Л. Биофизика бактериальных стенок, рассматриваемых как несущая нагрузку ткань. Microbiol. Ред. . 52 , 337–353 (1988).

PubMed PubMed Central CAS Google Scholar

6.

Херрманн, М., Шнек, Э., Гуцманн, Т., Бранденбург, К. и Танака, М. Бактериальные липополисахариды образуют физически сшитые двумерные гели в присутствии двухвалентных катионов. Мягкое вещество 11 , 6037–6044 (2015).

ADS Статья PubMed CAS Google Scholar

7.

Rassam, P. et al. Супрамолекулярные ансамбли лежат в основе обмена белков внешней мембраны у бактерий. Природа 523 , 333–336 (2015).

ADS Статья PubMed PubMed Central CAS Google Scholar

8.

Ursell, T. S., Trepagnier, E. H., Huang, K. C. & Theriot, J. A. Анализ экспрессии поверхностных белков выявляет характер роста грамотрицательной внешней мембраны. PLOS Comput. Биол . 8 , e1002680 (2012).

ADS Статья PubMed PubMed Central CAS Google Scholar

9.

Cayley, D. S., Guttman, H. J. & Record, M. T., Jr. Биофизическая характеристика изменений количества и активности клеток Escherichia coli , а также воды в компартментах и ​​тургорного давления в ответ на осмотический стресс. Biophys. J . 78 , 1748–1764 (2000).

Артикул PubMed PubMed Central CAS Google Scholar

10.

Рохас, Э., Териот, Дж. А. и Хуанг, К. С. Ответ скорости роста Escherichia coli на осмотический шок. Proc. Natl Acad. Sci. США 111 , 7807–7812 (2014).

ADS Статья PubMed CAS Google Scholar

11.

de Vries, H. Die Plasmolytische Studien über die Wand Vacuolen (Г. Бернштейн, Берлин, 1885 г.).

Google Scholar

12.

Ховатсон А. М. Инженерные таблицы и данные (Springer Science & Business Media, Берлин, 2012).

Google Scholar

13.

Tuson, H.H. et al. Измерение жесткости бактериальных клеток по скорости роста в гидрогелях с регулируемой эластичностью. Мол. Микробиол . 84 , 874–891 (2012).

Артикул PubMed PubMed Central CAS Google Scholar

14.

Кафлин, Р. Т., Петерсон, А. А., Хауг, А., Паунолл, Х. Дж. И МакГроарти, Э.J. Исследование pH-титрования ионных мостиков внутри липополисахаридных агрегатов. Biochim. Биофиз. Acta 821 , 404–412 (1985).

Артикул PubMed CAS Google Scholar

15.

Broady, K. W., Rietschel, E. T. & Lüderitz, O. Химическая структура липидного компонента липополисахаридов из Vibrio cholerae . Eur. J. Biochem . 115 , 463–469 (1981).

Артикул PubMed CAS Google Scholar

16.

Лейве Л., Шовлин В. К. и Мергенхаген С. Е. Физические, химические и иммунологические свойства липополисахарида, высвобождаемого из Escherichia coli этилендиаминтетраацетатом. J. Biol. Chem . 243 , 6384–6391 (1968).

PubMed CAS Google Scholar

17.

Amro, N.A. et al. Исследование внешней мембраны Escherichia coli с помощью атомно-силовой микроскопии с высоким разрешением: структурная основа проницаемости. Langmuir 16 , 2789–2796 (2000).

Артикул CAS Google Scholar

18.

Руис, Н., Фальконе, Б., Кан, Д. и Силхави, Т. Дж. Химическая обусловленность: генетическая стратегия для исследования сборки органелл. Cell 121 , 307–317 (2005).

Артикул PubMed CAS Google Scholar

19.

Sampson, B.A., Misra, R. & Benson, S.A. Идентификация и характеристика нового гена Escherichia coli K-12, участвующего в проницаемости внешней мембраны. Genetics 122 , 491–501 (1989).

PubMed PubMed Central CAS Google Scholar

20.

Амир, А., Бабайпур, Ф., Макинтош, Д. Б., Нельсон, Д. Р. и Джун, С. Изгибающие силы пластически деформируют растущие стенки бактериальных клеток. Proc. Natl Acad. Sci. США 111 , 5778–5783 (2014).

ADS Статья PubMed CAS Google Scholar

21.

Auer, G. K. et al. Механическая геномика определяет различные модуляторы жесткости бактериальных клеток. Клеточная система . 2 , 402–411 (2016).

Артикул PubMed PubMed Central CAS Google Scholar

22.

Billings, G. et al. De novo морфогенез в L-формах посредством геометрического контроля роста клеток. Мол. Микробиол . 93 , 883–896 (2014).

Артикул PubMed PubMed Central CAS Google Scholar

23.

Яо, З., Кане, Д. и Кишони, Р. Отчетливая морфологическая динамика единичных клеток под действием бета-лактамных антибиотиков. Мол. Ячейка 48 , 705–712 (2012).

Артикул PubMed PubMed Central CAS Google Scholar

24.

Kawai, Y., Mickiewicz, K. & Errington, J. Lysozyme противодействует β-лактамным антибиотикам, способствуя появлению бактерий L-формы. Ячейка 172 , 1038–1049.e10 (2018).

Артикул PubMed PubMed Central CAS Google Scholar

25.

Рик П. Д., Хаббард Г. Л. и Барр К. Роль гена rfe в синтезе антигена O8 в Escherichia coli K-12. Дж. Бактериол . 176 , 2877–2884 (1994).

Артикул PubMed PubMed Central CAS Google Scholar

26.

Edelstein, A., Amodaj, N., Hoover, K., Vale, R. & Stuurman, N. Компьютерное управление микроскопами с помощью μManager. Curr. Protoc. Мол. Биол . 92 , 14.20.1–14.20.17 (2010).

Google Scholar

27.

Desmarais, S. M. et al. Высокопроизводительный и высокочувствительный анализ бактериального морфогенеза с использованием ультраэффективной жидкостной хроматографии. J. Biol. Chem . 290 , 31090–31100 (2015).

Артикул PubMed PubMed Central CAS Google Scholar

28.

Glauner, B., Höltje, J. V. & Schwarz, U. Состав муреина Escherichia coli . J. Biol. Chem . 263 , 10088–10095 (1988).

PubMed CAS Google Scholar

29.

Глаунер Б. Разделение и количественное определение муропептидов с помощью высокоэффективной жидкостной хроматографии. Анал. Биохим . 172 , 451–464 (1988).

Артикул PubMed CAS Google Scholar

30.

Hutter, J. L. & Bechhoefer, J. Калибровка наконечников атомно-силовых микроскопов. Rev. Sci. Инструмент . 64 , 1868–1873 (1993).

ADS Статья CAS Google Scholar

Наружная мембрана бактерий является эволюционирующим антибиотическим барьером

Наружная мембрана (OM) дидерм «грамотрицательного» класса бактерий является важной органеллой и надежным барьером проницаемости, который не позволяет многим антибиотикам достигать своих внутриклеточных мишеней ( 1). ОМ представляет собой уникальный асимметричный липидный бислой (рис.1): внутренний листок состоит из фосфолипидов (PL), а внешний листок состоит почти исключительно из гликолипида, называемого либо липополисахаридом (LPS, у бактерий, которые прикрепляют длинные повторы сахаров к гликолипиду), либо липоолигосахаридом (LOS, в бактерии, которые прикрепляют к гликолипиду только короткий олигосахарид) (1). Сборка этих липидов в непрерывный барьер и то, как этот барьер поддерживается в ответ на повреждение, представляет собой увлекательную биологическую проблему. И PL, и LPS / LOS синтезируются внутри клетки, поэтому они должны сначала пройти через внутреннюю мембрану (IM), а затем пройти через враждебную водную периплазматическую среду, прежде чем они будут собраны в OM.Работа последнего десятилетия открыла белковый мостик, который связывает IM и OM и позволяет LPS / LOS течь непосредственно во внешнюю створку OM (2). Как PLs транспортируются в OM, остается загадкой. Понимание путей биогенеза ОМ является актуальной задачей. Срочно необходимы новые антибиотики против грамотрицательных бактерий (3). Уровень устойчивости к антибиотикам продолжает неуклонно расти, в то время как последний по-настоящему новый антибиотик, эффективный против грамотрицательных бактерий, был открыт в 1960-х годах (3).Есть надежда, что лечение, мешающее биогенезу ОМ, предложит новые смертельные терапевтические средства или поможет проникнуть грамотрицательными бактериями в существующие лекарства. Пока это обещание не реализуется, клиницисты все чаще вынуждены полагаться на антибиотики в крайнем случае, которые когда-то были исключены из-за их неблагоприятных профилей токсичности, включая нацеленный на ОМ антибиотик колистин (полимиксин E) (4). В PNAS Пауэрс и Трент (5) предоставляют новое понимание того, как устойчивые к колистину бактерии развивают улучшенную физическую форму, изменяя свой состав ОМ.Примечательно, что их работа предоставила неожиданное понимание транспорта PL в клеточной оболочке.

Рис. 1.

Архитектура грамотрицательного конверта. ОМ и ИМ разделены водной периплазмой. ОМ-липиды распределены симметрично, при этом поверхностные гликолипиды (LPS / LOS) удерживаются вместе за счет мостикового соединения двухвалентных катионов. PL находятся во внутренней створке, но могут неправильно локализоваться при повреждении OM. Пути PldA и Mla работают вместе, чтобы удалить неправильно локализованные PL и восстановить асимметрию.В LOS-дефицитных клетках конститутивная активность PldA и Mla вредна, поскольку клетка пытается поддерживать липидный бислой OM.

Строгая липидная асимметрия в бислое является ключом к барьерной функции OM (Fig. 1). LPS / LOS на поверхности клетки укрепляет мембрану против антибиотиков и детергентов (например, желчных солей) несколькими способами: во-первых, эти молекулы плотно упаковывают внешний листок насыщенными ацильными цепями, которые делают его чрезвычайно гидрофобным, и, во-вторых, липид и сахаридные части отдельных молекул LPS / LOS каждая несут отрицательные заряды, которые позволяют межмолекулярным мостиковым взаимодействиям происходить за счет связывания двухвалентных катионов (1).Эти мостиковые взаимодействия между соседними молекулами LPS / LOS приводят к тесным латеральным взаимодействиям, которые изолируют мембрану от антибиотиков и детергентов, которые в противном случае способны проникать в типичный бислой PL. Полимиксины, класс антибиотиков, который включает колистин, непосредственно повреждают ОМ, нарушая мостиковые взаимодействия LPS / LOS (6). Полимиксины представляют собой катионные молекулы, которые конкурентно связывают отрицательные заряды на LPS / LOS, но, поскольку они не допускают мостиковых взаимодействий, полимиксины ослабляют латеральные взаимодействия LPS / LOS и дестабилизируют ОМ (рис.1) (6).

Несмотря на то, что колистин редко используется в качестве последнего средства лечения, резистентность к колистину не исчезла. Как правило, любая из нескольких ферментативных модификаций LPS / LOS может уменьшить его отрицательный заряд и тем самым уменьшить связывание колистина (6). Acinetobacter baumannii — распространенный патоген человека с множественной лекарственной устойчивостью, который лечится клинически колистином (6). Пауэрс и Трент (5) исследуют штаммов A. baumannii , которые предприняли замечательный шаг по полной инактивации продукции LOS и стали очень устойчивыми к колистину.Для большинства грамотрицательных бактерий продукция LPS / LOS важна для жизнеспособности; A. baumannii относится к небольшой группе, которая может переносить потерю LOS (7). Эта стратегия резкого сопротивления не обходится без значительных затрат на фитнес. Отсутствие LOS радикально изменяет OM: PL заменяют LOS во внешней створке, и OM становится симметричным бислоем PL. В результате дефицит LOS вызывает серьезное снижение скорости роста in vitro, клетки становятся проницаемыми для больших антибиотиков, а вирулентность заметно снижается (8).

Последствия дефицита LOS очевидны, но штаммы A. baumannii остаются жизнеспособными. Что позволяет некоторым бактериям выжить без LPS / LOS, а другим — нет? Потенциально ответ может быть получен при изучении того, как A. baumannii адаптируется к потере LOS. Пауэрс и Трент (5) стремились получить представление о такой адаптации путем последовательного культивирования LOS-дефицитного A. baumannii и изучения спонтанных мутаций, которые возникают для улучшения приспособленности. В течение 120 поколений их данные сходятся к одному центральному выводу: когда ОМ сталкивается с дефицитом липидов (потому что LOS отсутствует), две системы, путь Mla и фосфолипаза PldA ОМ, которые, как предполагается, удаляют PL из ОМ, оказываются вредны для пригодности (рис.1). Спонтанно возникают мутации, инактивирующие как Mla, так и PldA, чтобы повысить скорость роста LOS-дефицитных клеток. Что еще более удивительно, эти мутации также каким-то образом помогают восстановить антибиотический барьер против крупных антибиотиков.

Химическое повреждение или дефекты сборки ОМ позволяют PLs перемещаться к наружной створке (1). Эти неправильно локализованные PL нарушают липидную асимметрию и нарушают целостность барьера (1). Генетические данные из Escherichia coli показали, что Mla и PldA действуют вместе, чтобы сохранить липидную асимметрию ОМ (9).Мультибелковая система Mla имеет компоненты в каждом отсеке клеточной оболочки: интегральный липопротеин MlaA OM, растворимый периплазматический шаперон MlaC и комплекс транспортера IM ATP-связывающей кассеты (ABC) MlaBDEF (рис. 1) (9⇓⇓⇓ –13). Отсутствие какого-либо белка Mla инактивирует систему и позволяет PL накапливаться во внешнем листке (9). Неправильно локализованные PLs могут быть обнаружены (хотя и косвенно), потому что они становятся субстратами для реакции модификации LPS, которая происходит только во внешней створке OM (14).Эти PL также являются субстратами для PldA фосфолипазы, активный сайт которой стратегически расположен во внешнем листке (15). PldA процессивно деградирует неправильно локализованные PL, чтобы удалить их из OM (Fig. 1) (15). В клетках дикого типа инактивация мутации pldA не вызывает значительных дефектов (9). Однако комбинирование мутаций в pldA и mla вызывает серьезную чувствительность к детергентам и заметное увеличение неправильно локализованных PL; эти дефекты у двойного мутанта больше, чем наблюдаемые с любой одиночной мутацией (9).Более того, спонтанные супрессорные мутации, которые увеличивают продукцию PldA, могут дополнять дефекты мутаций в mla .

Поскольку их отсутствие приводит к большему количеству PL во внешней створке OM, путям Mla и PldA приписывают роли в удалении PL из OM: PldA путем деградации неправильно локализованных PL и Mla путем транспортировки их обратно в IM. Действительно, IM-белок MlaD принадлежит к классу белков, которые участвуют в импорте липидов в различных организмах. MlaD обладает доменом входа в клетки млекопитающих (MCE), который был идентифицирован в дидерм Mycobacterium tuberculosis как важный для вирулентности, но с тех пор было показано, что этот домен связывает липиды (10, 12).В M. tuberculosis белки MCE необходимы для импорта липидов, что позволяет этим бактериям метаболизировать холестерин хозяина (16). Белок MCE даже присутствует в хлоропластах, которые имеют внутреннюю и внешнюю оболочку (вероятно, из-за их цианобактериального происхождения). В растительных клетках липиды обмениваются между эндоплазматическим ретикулумом (ER) и внешней оболочкой мембраны (17). MCE-содержащий белок TGD2 необходим для последующего импорта липидов, происходящих из ER, с внешней на внутреннюю оболочку мембраны, чтобы они могли метаболизироваться в хлоропласт-специфические липиды.

Предполагаемый ретроградный транспорт PL (от OM к IM) системой Mla был поддержан мутантами mla , проявляющими накопление PL наружных листочков, комплементацию этого mla мутантного фенотипа фосфолипазой PldA и функции Белки MCE (9). Недавние структурные исследования компонента OM, MlaA, выявили центральную пору, открывающуюся к наружной створке, и структуры, которые препятствуют проникновению PL внутренних створок в пору (11, 13).

Удивительно, но LOS-дефицитный A.baumannii , как было обнаружено ранее, демонстрирует резкое увеличение транскрипции генов mla (18, 19). Почему клетка должна увеличивать экспрессию системы, которая удаляет липиды из ОМ, если в отсутствие продукции LOS эта органелла сталкивается с дефицитом липидов? Более разумным подходом должно быть увеличение антероградного транспорта PL (от IM к OM) для обеспечения дополнительных PL, которые теперь необходимы для построения OM. Важно отметить, что массовая транспортировка PL в ОВ еще не учтена.Повышение регуляции mla генов при отсутствии LOS, по-видимому, указывает на то, что, возможно, по крайней мере в этом организме, Mla может функционировать в антероградном направлении или двунаправленно. Замечательная мутация mlaA , по-видимому, частично подтвердила эту возможность. Мутация mlaA *, по-видимому, активно способствует перемещению PL к наружному листку (20). Однако эта деятельность полностью независима от системы Mla; Удаление любого другого гена mla в мутанте mlaA * не подавляет эту активность (20).Скорее, мутантный белок MlaA * функционирует аберрантно, позволяя проходить PL внутренних листочков к внешнему листку (11, 13, 20).

Обнаружение того, что мутации, инактивирующие как Mla, так и PldA, возникают для увеличения приспособляемости LOS-дефицитного A. baumannii , может указывать только на одно направление транспорта липидов для Mla: он должен работать ретроградным образом. Поскольку LOS-дефицитный OM стал бислоем PL, Mla д. Быть конститутивно активным. Однако его деятельность бесполезна; клетка сталкивается с дефицитом липидов в ОМ.Преимущество пригодности инактивации как Mla, так и PldA позволяет клеткам продолжать накапливать PL в OM в попытке построить OM, который, в конце концов, остается важной органеллой. Выводы Пауэрса и Трента (5) позволяют использовать несколько штаммов и беспристрастный подход: штаммы с дефицитом LOS просто культивируются, и лучшее эволюционное решение побеждает. Таким образом, поразительно, что одно и то же решение независимо возникло во всех, кроме одного, из эволюционировавших LOS-дефицитных штаммов (задержка несет в себе мутацию в системе передачи сигнала, которая, вероятно, является плейотропной).Эта работа является напоминанием о том, что профили экспрессии генов не обязательно предсказывают ключевые детерминанты приспособленности (21).

Развитый LOS-дефицитный A. baumannii также демонстрирует повышенную устойчивость к большим антибиотикам, что позволяет предположить, что качество барьера ОМ каким-то образом улучшилось. Учитывая быстрое развитие приспособленности, можем ли мы встретить в клинике устойчивый к колистину, дефицитный по LOS A. baumannii ? Возможно нет. Была ли восстановлена ​​вирулентность эволюционировавших штаммов, пока неясно.Даже эволюционировавшие штаммы все еще могут быть легко очищены иммунной системой. Однако стоит отметить, что LOS-дефицитная Neisseria meningitidis была выделена из спинномозговой жидкости в клинике (22). По крайней мере, это богатое и защищенное иммунитетом место может поддерживать рост бактерий с резко измененным ОМ. Штаммы с дефицитом LOS, полученные из клинических источников, не следует сразу сбрасывать со счетов. Результаты Пауэрса и Трента (5) поучительны для оценки как транспорта PL в оболочке грамотрицательных клеток, так и адаптации бактерий к лечению антибиотиками.По мере того, как мы узнаем больше об обоих этих процессах, мы будем лучше подготовлены для разработки стратегий, направленных на борьбу с устойчивостью к антибиотикам.

Благодарности

Эта работа была поддержана институциональным финансированием стартапа из Университета Эмори.

Сноски

• Автор: K.L.M. и М. написал газету.

• Авторы заявляют об отсутствии конфликта интересов.

• См. Сопутствующую статью на стр. E8518.

Белок А внешней мембраны (OmpA) как потенциальная терапевтическая мишень для инфекции Acinetobacter baumannii | Журнал биомедицинских наук

1.

Пелег А.Ю., Зейферт Х., Патерсон Д.Л. Acinetobacter baumannii: появление успешного возбудителя. Clin Microbiol Rev.2008; 21: 538–82.

CAS PubMed PubMed Central Статья Google Scholar

2.

Michalopoulos A, Falagas ME. Лечение инфекций, вызванных Acinetobacter.Эксперт Opin Pharmacother. 2010; 11: 779–88.

CAS PubMed Статья Google Scholar

3.

Ма MY, Xu J, Yu N, Huang GM. Анализ лекарственной устойчивости Acinetobacter baumannii и связанных с ней факторов в отделениях интенсивной терапии. Чжунхуа Вэй Чжун Бин Цзи Цзю И Сюэ. 2013; 25: 686–9.

PubMed Google Scholar

4.

Спеллберг Б., Рекс Дж. Х. Ценность антибактериальных средств с монопатогеном.Nat Rev Drug Discov. 2013; 12: 963.

CAS PubMed PubMed Central Статья Google Scholar

5.

Inchai J, Pothirat C, Bumroongkit C, Limsukon A, Khositsakulchai W., Liwsrisakun C. Факторы прогноза, связанные со смертностью от лекарственно-устойчивой пневмонии, связанной с вентилятором Acinetobacter baumannii. J Интенсивная терапия. 2015; 3: 9.

PubMed PubMed Central Статья Google Scholar

6.

Uwingabiye J, Frikh M, Lemnouer A, Bssaibis F, Belefquih B, Maleb A, Dahraoui S, Belyamani L, Bait A, Haimeur C, Louzi L, Ibrahimi A, Elouennass M. Распространенность инфекций, вызванных Acinetobacter, и частота их устойчивости к антибиотикам сравнительное исследование отделений интенсивной терапии и других больничных отделений. Пан Афр Мед Дж. 2016; 23: 191.

PubMed PubMed Central Статья Google Scholar

7.

Willyard C. Лекарственно-устойчивые бактерии, представляющие наибольшую опасность для здоровья.Природа. 2017; 543: 15.

CAS PubMed Статья Google Scholar

8.

Kontopoulou K, Protonotariou E, Vasilakos K, Kriti M, Koteli A, Antoniadou E, Sofianou D. Вспышка в больнице, вызванная Klebsiella pneumoniae, продуцирующей бета-лактамазу KPC-2, устойчивую к колистину. J Hosp Infect. 2010; 76: 70–3.

CAS PubMed Статья Google Scholar

9.

Spanu T, De Angelis G, Cipriani M, Pedruzzi B, D’Inzeo T, Cataldo MA, Sganga G, Tacconelli E.Появление in vivo устойчивости к тигециклину у Klebsiella pneumoniae и Escherichia coli с множественной лекарственной устойчивостью. Антимикробные агенты Chemother. 2012; 56: 4516–8.

CAS PubMed PubMed Central Статья Google Scholar

10.

Ли Дж., Патель Дж., Хуприкар С., Калфи Д.П., Дженкинс С.Г. Снижение восприимчивости к полимиксину B во время лечения устойчивой к карбапенемам инфекции Klebsiella pneumoniae. J Clin Microbiol. 2009; 47: 1611–2.

PubMed PubMed Central Статья Google Scholar

11.

Lee NY, Lee JC, Li MC, Li CW, Ko WC. Эмпирическая антимикробная терапия для тяжелобольных пациентов с бактериемией Acinetobacter baumannii: лучше сочетание. J Microbiol Immunol Infect. 2013; 46: 397–8.

PubMed Статья PubMed Central Google Scholar

12.

Шилдс Р.К., Клэнси С.Дж., Гиллис Л.М., Квак Э.Дж., Силвейра Ф.П., Массих Р.К., Эшенауэр Г.А., Потоски Б.А., Нгуен М.Х.Эпидемиология, клинические характеристики и исходы инфекций Acinetobacter baumannii с широкой лекарственной устойчивостью среди реципиентов трансплантатов твердых органов. PLoS One. 2012; 7: e52349.

CAS PubMed PubMed Central Статья Google Scholar

13.

Chen Z, Nie D, Hu Y, Li M, Hou Z, Mao X, Luo X, Xue X. Эффективная доставка антисмысловых олигонуклеотидов с помощью пептида, проникающего в амфипатические клетки, в Acinetobacter baumannii.Текущая доставка лекарств. 2019; 16: 728–736.

CAS PubMed Статья PubMed Central Google Scholar

14.

Кавай Ю., Мерсье Р., Мицкевич К., Серафини А., Сорио де Карвалью Л. П., Эррингтон Дж. Решающая роль центрального углеродного метаболизма в переключении бактериальной L-формы и уничтожении бета-лактамными антибиотиками. Микробиология природы. 2019; 4: 1716–1726.

CAS PubMed PubMed Central Статья Google Scholar

15.

Крюгер E, коричневый AC. Ингибирование распознавания бактериальным токсином компонентов мембраны как антивирулентная стратегия. J Biol Eng. 2019; 13: 4.

PubMed PubMed Central Статья Google Scholar

16.

Гельбикова Т., Баракова А., Флорианова М., Карпискова Р. Обнаружение колистин-резистентных Acinetobacter baumannii с геном mcr-4. Клиника микробиологии и инфекционные лекарства. 2019; 25: 4–6.

PubMed PubMed Central Google Scholar

17.

Monserrat-Martinez A, Gambin Y, Sierecki E. Мышление вне ошибки: молекулярные мишени и стратегии преодоления устойчивости к антибиотикам. Int J Mol Sci. 2019; 20.

PubMed Central Статья Google Scholar

18.

Мюлен С., Дерш П. Стратегии борьбы с вирулентностью для бактериальных инфекций. Curr Top Microbiol Immunol. 2016; 398: 147–83.

PubMed PubMed Central Google Scholar

19.

Сайприя К., Свати Ч., Ратнакар К.С., Шритаран В. Система определения кворума в Acinetobacter baumannii: потенциальная цель для разработки новых лекарств. Журнал прикладной микробиологии. 2019; 128: 15–27.

PubMed Статья CAS Google Scholar

20.

Rollauer SE, Сорешжани М.А., Нойнай Н., Бьюкенен СК. Биогенез белков внешней мембраны у грамотрицательных бактерий. Philos Trans R Soc Lond Ser B Biol Sci. 2015; 370.

Артикул CAS Google Scholar

21.

Чатурведи Д., Махалакшми Р. Трансмембранные бета-бочки: эволюция, фолдинг и энергетика. Biochim Biophys Acta Biomembr. 1859; 2017: 2467–82.

Google Scholar

22.

Vogt J, Schulz GE. Структура белка внешней мембраны OmpX из Escherichia coli раскрывает возможные механизмы вирулентности. Состав. 1999; 7: 1301–1309.

CAS PubMed Статья Google Scholar

23.

Ямасита С., Лукачик П., Барнард Т.Дж., Нойнаж Н., Фелек С., Цанг Т.М., Круконис Е.С., Хиннебуш Б.Дж., Бьюкенен С.К. Структурные представления об опосредованной адгезии у Yersinia pestis. Состав. 2011; 19: 1672–82.

CAS PubMed PubMed Central Статья Google Scholar

24.

Гессманн Д., Чунг Ю. Х., Данофф Э. Дж., Пламмер А. М., Сандлин К. В., Заккай Н. Р., Флеминг К. Г.. Сворачивание белка бета-ствола внешней мембраны физически контролируется периплазматическими головными группами липидов и BamA.Proc Natl Acad Sci U S. A. 2014; 111: 5878–83.

CAS PubMed PubMed Central Статья Google Scholar

25.

Чой У, Ли ЧР. Противомикробные агенты, которые подавляют сборку внешней мембраны Машины грамотрицательных бактерий. J Microbiol Biotechnol. 2019; 29: 1–10.

PubMed Статья PubMed Central Google Scholar

26.

Бойкович Дж., Ричи Д.Л., Шесть Д.А., Рат К.М., Сойер В.С., Ху К., Дин С.Р.Характеристика штамма с делецией lptD Acinetobacter baumannii: дефекты проницаемости и реакция на ингибирование биосинтеза липополисахаридов и жирных кислот. J Bacteriol. 2015; 198: 731–41.

PubMed Статья CAS PubMed Central Google Scholar

27.

Rumbo C, Tomas M, Fernandez Moreira E, Soares NC, Carvajal M, Santillana E, Beceiro A, Romero A, Bou G.Порин Acinetobacter baumannii Omp33-36 представляет собой фактор вирулентности, который вызывает апоптоз и модулирует аутофагия в клетках человека.Infect Immun. 2014; 82: 4666–80.

CAS PubMed PubMed Central Статья Google Scholar

28.

Catel-Ferreira M, Marti S, Guillon L, Jara L, Coadou G, Molle V, Bouffartigues E, Bou G, Shalk I, Jouenne T, Vila-Farres X, De E. Порин наружной мембраны OmpW Acinetobacter baumannii участвует в захвате железа и связывании колистина. FEBS Lett. 2016; 590: 224–31.

CAS PubMed Статья PubMed Central Google Scholar

29.

Zhu LJ, Chen XY, Hou PF. Мутация CarO участвует в формировании лекарственной устойчивости у устойчивых к имипенемам Acinetobacter baumannii. Анал J Clin Lab. 2019; 33: e22976.

CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

30.

Sanchez-Encinales V, Alvarez-Marin R, Pachon-Ibanez ME, Fernandez-Cuenca F, Pascual A, Garnacho-Montero J, Martinez-Martinez L, Vila J, Tomas MM, Cisneros JM, Bou G , Родригес-Бано Дж., Пачон Дж., Смани Ю.Избыточная продукция белка а внешней мембраны Acinetobacter baumannii как фактор риска внутрибольничной пневмонии, бактериемии и повышения уровня смертности. J Infect Dis. 2017; 215: 966–74.

CAS PubMed Google Scholar

31.

Мартин-Пена Р., Домингес-Эррера Дж., Пачон Дж., МакКоннелл М.Дж. Быстрое определение устойчивости к антибиотикам у Acinetobacter baumannii с помощью количественной ПЦР в реальном времени. J Antimicrob Chemother. 2013; 68: 1572–5.

CAS PubMed Статья Google Scholar

32.

Фулдс Дж., Чай Т.Дж. Нарушение толерантности к колицину у мутантов ompA Escherichia coli: доказательства взаимодействия между колицином L-JF246 и цитоплазматической мембраной. J Bacteriol. 1978; 133: 158–64.

CAS PubMed PubMed Central Статья Google Scholar

33.

Чай Т.Дж., Фулдс Дж. Очистка протеина А, компонента внешней мембраны, отсутствующего у мутантов Escherichia coli K-12 ompA.Biochim Biophys Acta. 1977; 493: 210–5.

CAS PubMed Статья Google Scholar

34.

Confer AW, Ayalew S. Семейство белков OmpA: роли в бактериальном патогенезе и иммунитете. Vet Microbiol. 2013; 163: 207–22.

CAS PubMed Статья Google Scholar

35.

Hounsome JD, Baillie S, Noofeli M, Riboldi-Tunnicliffe A, Burchmore RJ, Isaacs NW, Davies RL.Белок а внешней мембраны изолятов Mannheimia haemolytica крупного рогатого скота и овец находится на поверхности и содержит эпитопы, специфичные для вида хозяина. Infect Immun. 2011; 79: 4332–41.

CAS PubMed PubMed Central Статья Google Scholar

36.

Джахангири А., Расооли И., Оулия П., Фулади А.А., Салимиан Дж. Дизайн in silico иммуногена против Acinetobacter baumannii на основе новой модели нативной структуры белка внешней мембраны a.Microb Pathog. 2017; 105: 201–10.

CAS PubMed Статья Google Scholar

37.

Park JS, Lee WC, Yeo KJ, Ryu KS, Kumarasiri M, Hesek D, Lee M, Mobashery S, Song JH, Kim SI, Lee JC, Cheong C, Jeon YH, Kim HY. Механизм прикрепления белка OmpA к пептидогликану клеточной стенки наружной мембраны грамотрицательных бактерий. FASEB J. 2012; 26: 219–28.

CAS PubMed PubMed Central Статья Google Scholar

38.

Самсудин Ф., Ортис-Суарес М.Л., Пиггот Т.Дж., Бонд П.Дж., Халид С. Омпа: гибкий зажим для прикрепления бактериальной клеточной стенки. Состав. 2016; 24: 2227–35.

CAS PubMed Статья Google Scholar

39.

Marcoux J, Politis A, Rinehart D, Marshall DP, Wallace MI, Tamm LK, Robinson CV. Масс-спектрометрия определяет домен димеризации С-конца и позволяет моделировать структуру полноразмерного OmpA. Состав. 2014; 22: 781–90.

CAS PubMed PubMed Central Статья Google Scholar

40.

Парра-Миллан Р., Герреро-Гомес Д., Айерб-Альгаба Р., Пачон-Ибанез М.Э., Миранда-Визуэте А., Пачон Дж., Смани Ю. Внутриклеточное перемещение и устойчивость Acinetobacter baumannii требует транскрипционного фактора EB. мСфера. 2018; 3: e00106–18.

41.

Гэдди Дж. А., Томарас А. П., Актис Л. А.. Белок OmpA Acinetobacter baumannii 19606 играет роль в образовании биопленок на абиотических поверхностях и во взаимодействии этого патогена с эукариотическими клетками.Infect Immun. 2009; 77: 3150–60.

CAS PubMed PubMed Central Статья Google Scholar

42.

Чой Ч., Ли Дж. С., Ли Ю. Си, Пак Т. И., Ли Дж. Acinetobacter baumannii проникает в эпителиальные клетки, а белок внешней мембраны a опосредует взаимодействия с эпителиальными клетками. BMC Microbiol. 2008; 8: 216.

PubMed PubMed Central Статья CAS Google Scholar

43.

Smani Y, McConnell MJ, Pachon J. Роль фибронектина в адгезии Acinetobacter baumannii к клеткам-хозяевам. PLoS One. 2012; 7: e33073.

CAS PubMed PubMed Central Статья Google Scholar

44.

Jin JS, Kwon SO, Moon DC, Gurung M, Lee JH, Kim SI, Lee JC. Acinetobacter baumannii секретирует цитотоксический белок внешней мембраны a через везикулы внешней мембраны. PLoS One. 2011; 6: e17027.

CAS PubMed PubMed Central Статья Google Scholar

45.

Choi CH, Lee EY, Lee YC, Park TI, Kim HJ, Hyun SH, Kim SA, Lee SK, Lee JC. Белок 38 внешней мембраны Acinetobacter baumannii локализуется в митохондриях и вызывает апоптоз эпителиальных клеток. Cell Microbiol. 2005; 7: 1127–38.

CAS PubMed Статья Google Scholar

46.

Чхве Ч., Хён Ш., Ли Дж.Й., Ли Дж.С., Ли Ю.С., Ким С.А., Чэ ДжП, Ю С.М., Ли Дж.С. Белок а внешней мембраны Acinetobacter baumannii нацелен на ядро ​​и вызывает цитотоксичность.Cell Microbiol. 2008; 10: 309–19.

CAS PubMed Google Scholar

47.

Ким С.А., Ю С.М., Хён Ш., Чхве СН, Ян Си, Ким Х.Дж., Чан BC, Сух Си, Ли Дж.С. Глобальные паттерны экспрессии генов и индукция врожденного иммунного ответа в эпителиальных клетках гортани человека в ответ на белок внешней мембраны Acinetobacter baumannii. FEMS Immunol Med Microbiol. 2008; 54: 45–52.

CAS PubMed Статья Google Scholar

48.

Натан С., Шайло М.Ю. Реактивные кислород и азотные промежуточные соединения во взаимоотношениях между млекопитающими-хозяевами и микробными патогенами. Proc Natl Acad Sci U S. A. 2000; 97: 8841-8.

CAS PubMed PubMed Central Статья Google Scholar

49.

Акира С., Хемми Х. Распознавание молекулярных паттернов, связанных с патогенами, семейством TLR. Immunol Lett. 2003. 85: 85–95.

CAS PubMed Статья Google Scholar

50.

Trinchieri G, Sher A. Сотрудничество сигналов толл-подобных рецепторов во врожденной иммунной защите. Nat Rev Immunol. 2007; 7: 179–90.

CAS PubMed Статья PubMed Central Google Scholar

51.

Lee JS, Lee JC, Lee CM, Jung ID, Jeong YI, Seong EY, Chung HY, Park YM. Белок а внешней мембраны Acinetobacter baumannii индуцирует дифференцировку CD4 + Т-клеток в направлении поляризационного фенотипа Th2 посредством активации дендритных клеток.Biochem Pharmacol. 2007; 74: 86–97.

CAS PubMed Статья PubMed Central Google Scholar

52.

Mortensen BL, Skaar EP. Взаимодействия между хозяином и микробом, определяющие патогенез инфекции Acinetobacter baumannii. Cell Microbiol. 2012; 14: 1336–44.

CAS PubMed PubMed Central Статья Google Scholar

53.

Ли Дж. С., Чхве СН, Ким Дж. У., Ли Дж.Белок a внешней мембраны Acinetobacter baumannii вызывает гибель дендритных клеток за счет нацеливания на митохондрии. J Microbiol. 2010; 48: 387–92.

CAS PubMed Статья PubMed Central Google Scholar

54.

Lin L, Tan B, Pantapalangkoor P, Ho T., Hujer AM, Taracila MA, Bonomo RA, Spellberg B. Доза вакцины Acinetobacter baumannii rOmpA изменяет иммунную поляризацию и иммунодоминантные эпитопы. Вакцина. 2013; 31: 313–8.

CAS PubMed Статья PubMed Central Google Scholar

55.

Kim SW, Choi CH, Moon DC, Jin JS, Lee JH, Shin JH, Kim JM, Lee YC, Seol SY, Cho DT, Lee JC. Устойчивость к Acinetobacter baumannii в сыворотке крови за счет связывания фактора H с белками внешней мембраны. FEMS Microbiol Lett. 2009; 301: 224–31.

CAS PubMed Статья PubMed Central Google Scholar

56.

King LB, Swiatlo E, Swiatlo A, McDaniel LS. Резистентность в сыворотке и образование биопленок у клинических изолятов Acinetobacter baumannii.FEMS Immunol Med Microbiol. 2009; 55: 414–21.

CAS PubMed Статья PubMed Central Google Scholar

57.

Gunn JS, Bakaletz LO, Wozniak DJ. Имеет значение то, что находится снаружи: роль внеклеточного полимерного вещества грамотрицательных биопленок в уклонении от иммунитета хозяина и в качестве мишени для терапевтического вмешательства. J Biol Chem. 2016; 291: 12538–46.

CAS PubMed PubMed Central Статья Google Scholar

58.

Рамос-Галлардо Г. Хронические раны при ожоговой травме: клинический случай важности биопленок. World J Plastic Surg. 2016; 5: 175–80.

Google Scholar

59.

Бадмасти Ф., Сиадат С.Д., Бузари С., Аждари С., Шахчераги Ф. Молекулярное определение генов, связанных с образованием биопленок, у Acinetobacter baumannii с множественной лекарственной устойчивостью, выделенных в клинических условиях. J Med Microbiol. 2015; 64: 559–64.

CAS PubMed Статья PubMed Central Google Scholar

60.

Eze EC, Chenia HY, El Zowalaty ME. Биопленки Acinetobacter baumannii: влияние физико-химических факторов, вирулентность, детерминанты устойчивости к антибиотикам, регуляция генов и будущие противомикробные препараты. Устойчивость к заражению лекарствами. 2018; 11: 2277–99.

CAS PubMed PubMed Central Статья Google Scholar

61.

Никайдо Х. Пересмотр молекулярных основ проницаемости бактериальной внешней мембраны. Микробиол Мол Биол Рев.2003. 67: 593–656.

CAS PubMed PubMed Central Статья Google Scholar

62.

Смани Ю., Фабрега А., Рока И., Санчес-Энсиналес В., Вила Дж., Пачон Дж. Роль OmpA в фенотипе множественной лекарственной устойчивости Acinetobacter baumannii. Антимикробные агенты Chemother. 2014; 58: 1806–8.

PubMed PubMed Central Статья CAS Google Scholar

63.

Маси М, Винтерхальтер М, страницы JM. Внешняя мембрана поринов. Subcell Biochem. 2019; 92: 79–123.

PubMed Статья Google Scholar

64.

Айер Р., Мусса С.Х., Дюран-Ревиль Т.Ф., Томмази Р., Миллер А. Acinetobacter baumannii OmpA — это селективный антибиотик, проницаемый порину. ACS заразить Dis. 2018; 4: 373–81.

CAS PubMed Статья Google Scholar

65.

Смит С.Г., Махон В., Ламберт М.А., Фаган Р.П. Молекулярный швейцарский армейский нож: структура, функция и выражение OmpA. FEMS Microbiol Lett. 2007; 273: 1–11.

CAS PubMed Статья Google Scholar

66.

Soares NC, Cabral MP, Gayoso C, Mallo S, Rodriguez-Velo P, Fernandez-Moreira E, Bou G. Связывание связанных с фазой роста изменений протеома Acinetobacter baumannii с повышенной устойчивостью к окислительному стрессу .J Proteome Res. 2010; 9: 1951–64.

CAS PubMed Статья Google Scholar

67.

Bravo Z, Orruno M, Parada C, Kaberdin VR, Barcina I, Arana I. Долгосрочное выживание Acinetobacter baumannii ATCC 19606 (T) в условиях недостатка питательных веществ не требует попадания в жизнеспособные но некультивируемое состояние. Arch Microbiol. 2016; 198: 399–407.

CAS PubMed Статья PubMed Central Google Scholar

68.

Franze de Fernandez MT, Eoyang L, August JT. Факторная фракция, необходимая для синтеза Qbeta-РНК бактериофага. Природа. 1968; 219: 588–90.

CAS PubMed Статья PubMed Central Google Scholar

69.

Kuo HY, Chao HH, Liao PC, Hsu L, Chang KC, Tung CH, Chen CH, Liou ML. Функциональная характеристика Acinetobacter baumannii, лишенной шаперона РНК Hfq. Front Microbiol. 2017; 8: 2068.

PubMed PubMed Central Статья Google Scholar

70.

Sato Y, Unno Y, Ubagai T, Ono Y. Субминимальные ингибирующие концентрации колистина и полимиксина B способствуют образованию биопленки Acinetobacter baumannii. PLoS One. 2018; 13: e0194556.

PubMed PubMed Central Статья CAS Google Scholar

71.

Навидифар Т., Амин М., Рашно М. Влияние субингибирующих концентраций меропенема и тигециклина на экспрессию генов, регулирующих пили, оттокные насосы и факторы вирулентности, участвующие в формировании биопленок Acinetobacter baumannii.Устойчивость к заражению лекарствами. 2019; 12: 1099–111.

CAS PubMed PubMed Central Статья Google Scholar

72.

Parra-Millan R, Vila-Farres X, Ayerbe-Algaba R, Varese M, Sanchez-Encinales V, Bayo N, Pachon-Ibanez ME, Teixido M, Vila J, Pachon J, Giralt E, Smani Y. Синергетическая активность ингибитора OmpA и колистина против колистин-резистентных Acinetobacter baumannii: механистический анализ и эффективность in vivo. J Antimicrob Chemother.2018; 73: 3405–12.

CAS PubMed Google Scholar

73.

Vila-Farres X, Parra-Millan R, Sanchez-Encinales V, Varese M, Ayerbe-Algaba R, Bayo N, Guardiola S, Pachon-Ibanez ME, Kotev M, Garcia J, Teixido M, Vila J, Pachon J, Giralt E, Smani Y. Борьба с вирулентностью грамотрицательных бацилл путем ингибирования OmpA. Научный доклад 2017; 7: 14683.

PubMed PubMed Central Статья CAS Google Scholar

74.

Hancock RE, Sahl HG. Противомикробные пептиды и пептиды для защиты хозяина как новые противоинфекционные терапевтические стратегии. Nat Biotechnol. 2006; 24: 1551–7.

CAS PubMed Статья Google Scholar

75.

Storici P, Tossi A, Lenarcic B, Romeo D. Очистка и структурная характеристика бычьих кателицидинов, предшественников антимикробных пептидов. Eur J Biochem. 1996; 238: 769–76.

CAS PubMed Статья Google Scholar

76.

Wang S, Yan C, Zhang X, Shi D, Chi L, Luo G, Deng J. Модификация антимикробного пептида увеличивает доставку генов и бактерицидную эффективность наночастиц золота для ускорения заживления диабетических ран. Biomat Sci. 2018; 6: 2757–72.

CAS Статья Google Scholar

77.

Guo Y, Xun M, Han J. Миелоидный антимикробный пептид крупного рогатого скота (BMAP-28) и его аналоги убивают устойчивые к лекарствам Acinetobacter baumannii, взаимодействуя с белком внешней мембраны a (OmpA).Медицина. 2018; 97: e12832.

PubMed PubMed Central Статья CAS Google Scholar

78.

Линь М.Ф., Цай П.В., Чен Дж.Й., Линь Ю.Г., Лань С.Ю. Связывание OmpA опосредует действие антимикробного пептида LL-37 на Acinetobacter baumannii. PLoS One. 2015; 10: e0141107.

PubMed PubMed Central Статья CAS Google Scholar

79.

Wang C, Zhao G, Wang S, Chen Y, Gong Y, Chen S, Xu Y, Hu M, Wang X, Zeng H, Wang A, Liu D, Su Y, Cheng T, Chen F , Ван Дж.Упрощенное производное человеческого дефенсина 5 с сильной и эффективной активностью против Acinetobacter baumannii с множественной лекарственной устойчивостью. Антимикробные агенты Chemother. 2018; 62.

80.

Sieprawska-Lupa M, Mydel P, Krawczyk K, Wojcik K, Puklo M, Lupa B, Suder P, Silberring J, Reed M, Pohl J, Shafer W, McAleese F, Foster T., Travis J, Potempa J. Разложение человеческого антимикробного пептида LL-37 протеиназами, происходящими от Staphylococcus aureus. Антимикробные агенты Chemother. 2004. 48: 4673–9.

CAS PubMed PubMed Central Статья Google Scholar

81.

Чен В. Текущие достижения и проблемы в разработке вакцин против Acinetobacter. Hum Vaccines Immunother. 2015; 11: 2495–500.

Артикул Google Scholar

82.

Fajardo Bonin R, Chapeaurouge A, Perales J, da Silva JG Jr, do Nascimento HJ, D’Alincourt Carvalho Assef AP, Moreno Senna JP. Идентификация иммуногенных белков бактерии Acinetobacter baumannii с использованием протеомного подхода. Proteomics Clin Appl.2014; 8: 916–23.

PubMed Статья CAS Google Scholar

83.

Luo G, Lin L, Ibrahim AS, Baquir B, Pantapalangkoor P, Bonomo RA, Doi Y, Adams MD, Russo TA, Spellberg B. Активная и пассивная иммунизация защищает от летальных, чрезвычайно устойчивых к лекарствам Acinetobacter baumannii инфекционное заболевание. PLoS One. 2012; 7: e29446.

CAS PubMed PubMed Central Статья Google Scholar

84.

Бадмасти Ф, Адждари С., Бузари С., Фулади А.А., Шахчераги Ф., Сиадат С.Д. Иммунологическая оценка OMV (PagL) + bap (1-487aa) и AbOmpA (8-346aa) + bap (1-487aa) в качестве кандидатов на вакцину против инфекции Acinetobacter baumannii sepsis. Мол Иммунол. 2015; 67: 552–8.

CAS PubMed Статья Google Scholar

85.

Ли Л., Сааде Ф., Петровский Н. Будущее вакцин ДНК человека. J Biotechnol. 2012; 162: 171–82.

CAS PubMed PubMed Central Статья Google Scholar

86.

Ансари Х., Дусти А., Каргар М., Биджанзаде М., Джаафариния М. Клонирование гена ompA из Acinetobacter baumannii в эукариотический вектор экспрессии pBudCE4.1 в качестве ДНК-вакцины. Индийский J Microbiol. 2018; 58: 174–81.

CAS PubMed PubMed Central Статья Google Scholar

87.

Ансари Х., Тахмасеби-Биргани М., Биджанзаде М., Дусти А., Каргар М. Изучение иммуногенности гена белка внешней мембраны (ompA) из Acinetobacter baumannii в качестве кандидата на ДНК-вакцину in vivo.Иран Дж. Базовая медицина. 2019; 22: 669–75.

PubMed PubMed Central Google Scholar

88.

Касадеваль А. Терапия на основе антител для возникающих инфекционных заболеваний. Emerg Infect Dis. 1996; 2: 200–8.

CAS PubMed PubMed Central Статья Google Scholar

89.

Weisman LE, Cruess DF, Fischer GW. Опсоническая активность имеющихся в продаже стандартных препаратов иммуноглобулинов для внутривенного введения.Pediatr Infect Dis J. 1994; 13: 1122–5.

CAS PubMed Статья Google Scholar

90.

МакКоннелл MJ. Где мы находимся с моноклональными антителами к инфекциям с множественной лекарственной устойчивостью? Drug Discov сегодня. 2019; 24: 1132–8.

CAS PubMed Статья PubMed Central Google Scholar

91.

Wang-Lin SX, Olson R, Beanan JM, MacDonald U, Balthasar JP, Russo TA.Капсульный полисахарид Acinetobacter baumannii является препятствием для терапевтических стратегий пассивной иммунизации. Infect Immun. 2017; 85.

92.

Караискос И., Лагоу С., Понтикис К., Рапти В., Пулаку Г. «Старые» и «новые» антибиотики против грамотрицательных микроорганизмов МЛУ: для кого, когда и как. Фронт общественного здравоохранения. 2019; 7: 151.

PubMed PubMed Central Статья Google Scholar

93.

Хуан В., Чжан Ц., Ли В, Чен Й, Шу Ц, Ли Ц, Чжоу Дж, Йе Ц, Бай Х, Сун В, Ян X, Ма Ю.Антитела против везикул наружных мембран повышают чувствительность к антибиотикам устойчивых к лекарствам Acinetobacter baumannii. Front Microbiol. 2019; 10: 1379.

PubMed PubMed Central Статья Google Scholar

Структура и функции бактериальных клеток

Структура и функции бактериальных клеток (стр. 6)

(В этой главе 10 страниц)

© Кеннет Тодар, доктор философии

Наружная мембрана Грамотрицательные бактерии

Представляет особый интерес как компонент Грамотрицательный клеточная стенка внешняя мембрана , дискретная двухслойная структура на внешней стороне листа пептидогликана (см. рисунок 18 ниже).Для в бактерия, внешняя мембрана — это прежде всего проницаемость барьер но в первую очередь из-за содержания липополисахаридов он обладает многими интересные и важные характеристики грамотрицательных бактерий. В внешняя мембрана представляет собой липидный бислой, интеркалированный белками, поверхностно напоминающий плазматическую мембрану.Внутренняя поверхность внешней мембраны состоит из фосфолипидов, аналогичных фосфоглицеридам, которые составляют плазматическая мембрана. Наружная поверхность внешней мембраны может содержать некоторый фосфолипид, но в основном он образован другим типом амфифильный молекула, состоящая из липополисахарида (ЛПС). Внешняя мембрана белки обычно проходят через мембрану и в одном случае закрепляют внешний мембрана нижележащего пептидогликанового листа.

Рисунок 18. Схема иллюстрация внешней мембраны, клеточной стенки и плазматической мембраны грамотрицательных бактерия. Обратите внимание на структуру и расположение молекул, которые составлять внешняя мембрана.

Молекула ЛПС, которая составляет внешний лицо внешней мембраны состоит из гидрофобной области, называемой липидом . A , который присоединен к области гидрофильного линейного полисахарида, состоящий из полисахарида ядра и O-специфического полисахарид .

Рисунок 19. Структура LPS

Липид A глава молекула вставляется в внутренняя часть мембраны и полисахаридный хвост молекула сталкивается с водной средой. Куда вставляется хвост молекулы в в голове происходит накопление отрицательных зарядов, так что магний катион хелатируется между соседними молекулами ЛПС.Это обеспечивает боковой стабильность внешней мембраны, и объясняет, почему лечение Грамотрицательный бактерии с мощным хелатирующим агентом, таким как ЭДТА, вызывают разброс молекул ЛПС.

Бактериальный липополисахариды токсичны для животные. При введении в небольших количествах LPS или эндотоксин активирует макрофаги для производства пирогенов, активирует каскад комплемента, вызывая воспаление, и активирует факторы крови, приводящие к внутрисосудистому свертыванию и кровоизлияние.Эндотоксины могут играть роль в заражении любым Грамотрицательный бактерия. Токсичным компонентом эндотоксина (ЛПС) является липид А. O-специфический полисахарид может предоставлять лиганды для прикрепления бактерий и некоторая устойчивость к фагоцитозу. Различия в точном содержании сахара из полисахарид O (также называемый антигеном O) составляет несколько антигенные типы (серотипы) среди грамотрицательных бактериальных патогенов.Следовательно. хотя липид А является токсичным компонентом ЛПС, полисахариды тем не менее способствуют вирулентности грамотрицательных бактерий.

Белки в внешняя мембрана Escherichia coli хорошо охарактеризованы (см. Таблицу 5). Около 400,00 экземпляров в Braun липопротеин ковалентно присоединен к листу пептидогликана на один конец и вставлен в гидрофобную внутреннюю часть мембраны на противоположный конец.Группа тримерных белков под названием поринов образует поры фиксированный диаметр через липидный бислой мембраны. В omp C и omp F поринов E. coli предназначены для проход гидрофильных молекул до mw около 750 дальтон. Больше молекулы или вредные гидрофобные соединения (например, соли желчных кислот в кишечнике тракт) исключены из записи.Порины разработаны в грамотрицательных бактерии чтобы позволить прохождение полезных молекул (питательных веществ) через барьер наружную мембрану, но для исключения проникновения вредных веществ из среда. Повсеместно распространенный белок omp A во внешней мембране из E. coli имеет пориновую структуру и может функционировать в усвоение специфических ионов, но он также является рецептором пилуса F и вложение сайт бактериальных вирусов.

Стол 5. Функции внешний Компоненты мембраны Escherichia coli .

Компонент	Функция
Липополисахарид (ЛПС)	Барьер проницаемости
Мосты Mg ++	Стабилизирует LPS и важен для его проницаемость характеристики
Липопротеин Брауна	Закрепляет внешнюю мембрану на пептидогликане (мурейн) лист
Порины Omp C и Omp F	белков, образующих поры или каналы через внешняя мембрана для прохождения гидрофильных молекул
Omp A белок	обеспечивает рецептор для некоторых вирусов и бактериоцины; стабилизирует спаривающиеся клетки при конъюгации

S-слои

белков S-слоя образуют самый внешний компонент оболочки клетки широкий спектр бактерий и архей.S-слои состоят из Один белка или гликопротеина (Mw 40-200 кДа) и проявляют либо косая, квадратная или гексагональная симметрия решетки с размерами элементарной ячейки в диапазоне от 3 до 30 нм. S-слои обычно имеют толщину от 5 до 10 нм и имеют поры одинакового размера (диаметр от 2 до 8 нм) и морфологии.

Кристаллические белки поверхностного слоя (S-слоя) бактериальных клеток были оптимизированы за миллиарды лет биологической эволюции как составляющие элементы одной из простейших систем самосборки в природа.Изолированные белки S-слоя обладают внутренним свойством: перекристаллизоваться в двумерные массивы в широком спектре поверхности, включая кремний, металлы и полимеры, и интерфейсы, такие как плоские липидные пленки и липосомы. Четко определенное расположение функциональные группы на решетках S-слоя позволяют связывать молекулы и частицы в определенных регулярных массивах. S-слои также представляют шаблоны для формирования неорганических нанокристаллических сверхрешеток состоит из CdS, Au, Ni, Pt или Pd.

Самостоятельная сборка S-слоев иллюстрирует основной принцип строительства в природа для создания больших массивов биомолекул с четко определенными геометрические и физико-химические свойства поверхности.

Многие Грамотрицательные и грамположительные бактерии, а также многие археи имеют регулярно структурированный слой, называемый S-слоем, прикрепленный к крайняя часть их клеточной стенки.Он состоит из белка или гликопротеина и на электронных микрофотографиях имеет рисунок, напоминающий кафельная поверхность. Просвечивающая электронная микрофотография замороженного, металлически затененный препарат бактериальной клетки с S-слоем с шестиугольная решетка симметрия. Бар = 100 нм.

S-уровней связаны с рядом возможных функций. В S-слой может защитить бактерии от вредных ферментов или изменений pH.Это может способствовать вирулентности, защищая бактерия против атаки комплемента и фагоцитоза. Считается защитить кишечную палочку от нападения хищной бактерией Bdellovibrio.

S-слой может действовать как адгезин, позволяя бактериям прилипать к мембранам клеток-хозяев и поверхностям окружающей среды, чтобы колонизировать.Многие из связанных с клетками белков-адгезинов, используемых патогены являются компонентами S-слоя.

Корреляция между Реакция окрашивания по Граму и Свойства клеточной стенки бактерий сведены в Таблицу 6. График пятно процедура содержит этап «обесцвечивания», на котором клетки промывают с участием смесь ацетон-спирт.Содержание липидов грамотрицательной стенки вероятно, влияет на результат этого шага, так что грамположительные клетки удерживать первичное окрашивание, в то время как грамотрицательные клетки обесцвечиваются.

Стол 6. Соотношение Граммы окраска с другими свойствами Бактерий.

Имущество	Грамположительный	Грамотрицательный
Толщина стенки	толщиной (20-80 нм)	тонкий (10 нм)
Количество слоев	1	2
Содержание пептидогликана (муреина)	> 50%	10-20%
Тейхоевые кислоты в стенке	настоящее время	отсутствует
Содержание липидов и липопротеинов	0–3%	58%
Содержание белка	0	9%
Содержание липополисахаридов	0	13%
Чувствительность к пенициллину G	да	№ (1)
Чувствительность к лизоциму	да	№ (2)

(1) Несколько грамотрицательных бактерий находятся чувствительны к природным пенициллинам.Многие грамотрицательные бактерии чувствительный к некоторым типам пенициллинов, особенно полусинтетическим пенициллинам. Грамотрицательный бактерии, в том числе E. coli , могут стать чувствительными к естественным пенициллин процедурами, которые нарушают характеристики проницаемости внешний мембрана.
(2) Грамотрицательные бактерии чувствительны к лизоциму при предварительной обработке какой-либо процедурой, удаляющей наружную мембрану и подвергает пептидогликан непосредственно ферменту.

Формы без клеточной стенки

Некоторые бактерии способны жить или существовать без клеточная стенка. Микоплазмы — это группа бактерий, у которых отсутствует клетка. стена. Микоплазмы содержат стеролоподобные молекулы, включенные в их мембраны и обычно они обитатели осмотически защищенных сред. Микоплазма pneumoniae является причиной первичной атипичной бактериальной пневмонии, известен в просторечии как «ходячая пневмония». По понятным причинам пенициллин неэффективен при лечении этого типа пневмонии. Иногда под давление антибактериальной терапии, патогенные бактерии могут вернуться в формы без клеточной стенки (называемые сферопластами , или протопластами) и сохраняются или выживать в осмотически защищенных тканях.Когда антибиотик отменен терапии организмы могут отрастить свои клеточные стенки и повторно инфицировать незащищенный ткани.

---

продолжение главы

Предыдущая страница

© Кеннет Тодар, доктор наукD. Все права защищены. — www.textbookofbacteriology.net

Произошла ошибка при настройке пользовательского файла cookie

Этот сайт использует файлы cookie для повышения производительности. Если ваш браузер не принимает файлы cookie, вы не можете просматривать этот сайт.

---

Настройка вашего браузера для приема файлов cookie

Существует множество причин, по которым cookie не может быть установлен правильно.Ниже приведены наиболее частые причины:

• В вашем браузере отключены файлы cookie. Вам необходимо сбросить настройки вашего браузера, чтобы он принимал файлы cookie, или чтобы спросить вас, хотите ли вы принимать файлы cookie.
• Ваш браузер спрашивает вас, хотите ли вы принимать файлы cookie, и вы отказались. Чтобы принять файлы cookie с этого сайта, нажмите кнопку «Назад» и примите файлы cookie.
• Ваш браузер не поддерживает файлы cookie. Если вы подозреваете это, попробуйте другой браузер.
• Дата на вашем компьютере в прошлом.Если часы вашего компьютера показывают дату до 1 января 1970 г., браузер автоматически забудет файл cookie. Чтобы исправить это, установите правильное время и дату на своем компьютере.
• Вы установили приложение, которое отслеживает или блокирует установку файлов cookie. Вы должны отключить приложение при входе в систему или проконсультироваться с системным администратором.

---

Почему этому сайту требуются файлы cookie?

Этот сайт использует файлы cookie для повышения производительности, запоминая, что вы вошли в систему, когда переходите со страницы на страницу.Чтобы предоставить доступ без файлов cookie потребует, чтобы сайт создавал новый сеанс для каждой посещаемой страницы, что замедляет работу системы до неприемлемого уровня.

---

Что сохраняется в файле cookie?

Этот сайт не хранит ничего, кроме автоматически сгенерированного идентификатора сеанса в cookie; никакая другая информация не фиксируется.

Как правило, в файлах cookie может храниться только информация, которую вы предоставляете, или выбор, который вы делаете при посещении веб-сайта.Например, сайт не может определить ваше имя электронной почты, пока вы не введете его. Разрешение веб-сайту создавать файлы cookie не дает этому или любому другому сайту доступа к остальной части вашего компьютера, и только сайт, который создал файл cookie, может его прочитать.

Наружная мембрана грамотрицательных бактерий и цитоплазматическая мембрана

Глава

• 1 Цитаты
• 318 Загрузки

Abstract

Основным барьером проницаемости любой мембраны является двухслойная липидная структура, и ее барьерные свойства обратно пропорциональны ее текучести.Бактерии не могут сделать эту мембрану намного менее жидкой, иначе она начнет мешать нормальным функциям мембранных белков, поэтому некоторые бактерии построили дополнительную структуру, которая окружает клетку за пределами цитоплазматической мембраны. Примером этого являются грамотрицательные бактерии, такие как E. coli , которые окружают себя второй внешней мембраной, которая действует как эффективный барьер.

Ключевые слова

Внешняя мембрана Цитоплазматическая мембрана Утечка протонов миколиновой кислоты Пориновый канал

Эти ключевые слова были добавлены машиной, а не авторами.Это экспериментальный процесс, и ключевые слова могут обновляться по мере улучшения алгоритма обучения.

Это предварительный просмотр содержимого подписки,

войдите в

, чтобы проверить доступ.

Предварительный просмотр

Невозможно отобразить предварительный просмотр. Скачать превью PDF.

Избранные ссылки

АТФ-синтаза

1. Дж. П. Абрахамс, А. Г. Лесли, Р. Латтер и Дж. Э. Уокер, Nature

   370

   , 621–628 (1994).

   PubMedCrossRefGoogle Scholar

2. H.Noji, Y. Ryohei, Y. Masasuke и K. Kinosita Jr.,

   386

   , 299–302 (1997).

   Google Scholar

3. W. Junge, H. Lill и S. Engelbrecht, TIBS,

   22

   , 420–423 (1997).

   No related posts.